Mycoplasma glycine cleavage system key subunit GcvH is an apoptosis inhibitor targeting host endoplasmic reticulum

内质网 生物 细胞生物学 细胞凋亡 未折叠蛋白反应 生物化学
作者
Qiao Pan,Yujuan Zhang,Tong Liu,Qingyuan Xu,Wenbao Qi,Jiuqing Xin
出处
期刊:PLOS Pathogens [Public Library of Science]
卷期号:20 (5): e1012266-e1012266
标识
DOI:10.1371/journal.ppat.1012266
摘要

Mycoplasmas are minimal but notorious bacteria that infect humans and animals. These genome-reduced organisms have evolved strategies to overcome host apoptotic defense and establish persistent infection. Here, using Mycoplasma bovis as a model, we demonstrate that mycoplasma glycine cleavage system (GCS) H protein (GcvH) targets the endoplasmic reticulum (ER) to hijack host apoptosis facilitating bacterial infection. Mechanically, GcvH interacts with the ER-resident kinase Brsk2 and stabilizes it by blocking its autophagic degradation. Brsk2 subsequently disturbs unfolded protein response (UPR) signaling, thereby inhibiting the key apoptotic molecule CHOP expression and ER-mediated intrinsic apoptotic pathway. CHOP mediates a cross-talk between ER- and mitochondria-mediated intrinsic apoptosis. The GcvH N-terminal amino acid 31–35 region is necessary for GcvH interaction with Brsk2, as well as for GcvH to exert anti-apoptotic and potentially pro-infective functions. Notably, targeting Brsk2 to dampen apoptosis may be a conserved strategy for GCS-containing mycoplasmas. Our study reveals a novel role for the conserved metabolic route protein GcvH in Mycoplasma species. It also sheds light on how genome-reduced bacteria exploit a limited number of genomic proteins to resist host cell apoptosis thereby facilitating pathogenesis.
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