Two novel angiotensin‐converting enzyme (ACE) and dipeptidyl peptidase IV (DPP‐IV) inhibiting peptides from tilapia (Oreochromis mossambicus) skin and their molecular docking mechanism

化学 二肽基肽酶 水解物 氨基酸 罗非鱼 生物化学 高效液相色谱法 色谱法 血管紧张素转换酶 罗非鱼 水解 内分泌学 生物 渔业 血压
作者
Jiayi Chen,Hongwu Ji,Jing Luo,Di Zhang,Shucheng Liu
出处
期刊:Journal of Food Science [Wiley]
卷期号:89 (6): 3603-3617 被引量:5
标识
DOI:10.1111/1750-3841.17059
摘要

In the study, papain was used to hydrolyze tilapia (Oreochromis mossambicus) skin to obtain a tilapia skin hydrolysate (TSH) with dual angiotensin-converting enzyme (ACE) and dipeptidyl peptidase IV (DPP-IV) inhibitory activities. The resulting TSH was sequentially fractionated by ultrafiltration, size exclusion separation chromatography, and reverse-phase high-performance liquid chromatography. Its inhibitory effects on ACE and DPP-IV were determined by commercial reagent kits. Two peptides purified from TSH were identified as Gly-Pro-Leu-Gly-Ala-Leu (GPLGAL) and Lys-Pro-Ala-Gly-Asn (KPAGN) by the ultra-performance liquid chromatography-tandem mass spectrometry (UPLC-MS/MS). Inhibitory concentration (IC
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