Protein degradation of black carp (Mylopharyngodon piceus) muscle during cold storage

肌原纤维 提丁 星云素 蛋白质降解 肌球蛋白 化学 生物化学 自溶(生物学) 蛋白酵素 蛋白酶 肌节 生物 细胞生物学 心肌细胞
作者
Yulong Bao,Keyu Wang,Hongxu Yang,Joe M. Regenstein,Per Ertbjerg,Peng Zhou
出处
期刊:Food Chemistry [Elsevier]
卷期号:308: 125576-125576 被引量:75
标识
DOI:10.1016/j.foodchem.2019.125576
摘要

This study investigated the effects of cold storage at different temperatures (4, -0.5, -3, and -20 °C) on protein degradation and its relationship to structural changes of black carp muscle. At -0.5 and 4 °C, major structural changes occurred, including the formation of gaps between myofibers and myofibrils, breakage of myofibrils and myofibers, and degradation of sarcoplasmic reticulum. Gel-based proteomic analysis showed that these structural changes were accompanied by degradation of a series of myofibrillar proteins, including titin, nebulin, troponin, myosin, myomesin, myosin-binding protein, and α-actinin. Loss of extractable gelatinolytic and caseinolytic protease activities was also observed. At -3 and -20 °C, formation of ice crystals was the most noticeable change. The major proteins were degraded at different locations in the black carp muscle, and gelatinolytic and caseinolytic proteases appear to contribute to the degradation of those proteins.
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