The Structure of a Mycobacterial Outer-Membrane Channel

孔蛋白 细菌外膜 支原体 跨膜蛋白 化学 膜蛋白 生物物理学 微生物学 外膜外排蛋白 生物 生物化学 整体膜蛋白 结核分枝杆菌 大肠杆菌 基因 医学 肺结核 受体 病理
作者
Michael Faller,Michael Niederweis,Georg E. Schulz
出处
期刊:Science [American Association for the Advancement of Science (AAAS)]
卷期号:303 (5661): 1189-1192 被引量:386
标识
DOI:10.1126/science.1094114
摘要

Mycobacteria have low-permeability outer membranes that render them resistant to most antibiotics. Hydrophilic nutrients can enter by way of transmembrane-channel proteins called porins. An x-ray analysis of the main porin from Mycobacterium smegmatis , MspA, revealed a homooctameric goblet-like conformation with a single central channel. This is the first structure of a mycobacterial outer-membrane protein. No structure-related protein was found in the Protein Data Bank. MspA contains two consecutive β barrels with nonpolar outer surfaces that form a ribbon around the porin, which is too narrow to fit the thickness of the mycobacterial outer membrane in contemporary models.
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