A continuous spectrophotometric assay for angiotensin converting enzyme

三肽 二肽 基质(水族馆) 化学 水解 寡肽 生物化学 色谱法 肾素-血管紧张素系统 羧肽酶 底物特异性 血管紧张素II 生物 生态学 血压 内分泌学 受体
作者
Barton Holmquist,Peter Bünning,James Riordan
出处
期刊:Analytical Biochemistry [Elsevier]
卷期号:95 (2): 540-548 被引量:417
标识
DOI:10.1016/0003-2697(79)90769-3
摘要

Furanacryloyl tripeptides conforming to the known substrate specificity of the angiotensin converting enzyme (dipeptidyl carboxypeptidase, EC 3.4.15.1) have been employed to provide a continuous spectrophotometric assay for this peptidase in the visible region. The assay is based on a blue shift of the absorption spectrum that occurs upon hydrolysis of the substrate to produce a furanacryloyl-blocked amino acid and a dipeptide. Of the various furanacryloyl tripeptides tested, furanacryloyl-l-phenylalanylglyeylglycine exhibits the most suitable characteristics for routine assays of angiotensin converting enzyme.

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