Solution structure of interleukin-13 and insights into receptor engagement11Edited by P. E. Wright

受体 白细胞介素1受体,Ⅱ型 同源建模 白细胞介素 白细胞介素1受体拮抗剂 生物 白细胞介素2 计算生物学 受体拮抗剂 免疫学 生物化学 细胞因子 遗传学 敌手 白细胞介素5
作者
Elan Eisenmesser,David A. Horita,Amanda S. Altieri,R. Andrew Byrd
出处
期刊:Journal of Molecular Biology [Elsevier BV]
卷期号:310 (1): 231-241 被引量:37
标识
DOI:10.1006/jmbi.2001.4765
摘要

The complex and interrelated function of the interleukin cytokines relies on a range of pro-inflammatory and anti-inflammatory immune responses mediated by an array of receptors, and there is considerable cross-reactivity for related cytokines. Recent findings continue to elucidate the expression patterns of interleukin receptors associated with a range of diseases, including cancer. We report here the first experimentally determined high-resolution structure of human interleukin-13 (IL-13). The experimental structure is significantly different from an earlier homology model, which could have led to improper estimation of receptor interaction surfaces and design of mutational experiments. Similarities between the presented IL-13 structure and the homologous interleukin-4 (IL-4) are discussed. Additionally, mutation data for IL-4 and IL-13 are analyzed and combined with a detailed structural analysis of the IL-4/IL4Ralpha interface that leads us to postulate interactions at the IL-13/receptor interface. The structural comparison is used to interpret the different affinities for various receptors and establishes the basis for further mutational experiments and antagonist design.
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