Thermodynamic Analysis of Tyrosyl-tRNA Synthetases Revealed Bacterial-Selective Tyrosine Derivatives

生物催化 化学 酪氨酸 生物化学 大肠杆菌 氨基酸 基质(水族馆) 胞浆 高分子 立体化学 生物 反应机理 催化作用 基因 生态学
作者
Zhongqiang Wang,Hayden Matthews,Guozhong Deng,Xiao‐Jian Zhou,Yongzheng Chen
出处
期刊:Australian Journal of Chemistry [CSIRO Publishing]
卷期号:74 (10): 740-745
标识
DOI:10.1071/ch21218
摘要

The non-proteinogenic amino acids m-fluorotyrosine and 2,4-dihydroxyphenylalanine demonstrated a respective 6- and 12-fold greater binding affinity to the purified tyrosyl-tRNA synthetase from Escherichia coli than that from human cytosol. The differential binding was identified by probing the substrate selectivity of the two enzymes with structural analogues of tyrosine using a thermodynamic technique.
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