Distinct conformational states of SARS-CoV-2 spike protein

脂质双层融合 三聚体 生物 冠状病毒 生物物理学 病毒进入 病毒蛋白 病毒学 严重急性呼吸综合征冠状病毒2型(SARS-CoV-2) 融合蛋白 细胞生物学 低温电子显微 重组DNA 2019年冠状病毒病(COVID-19) 病毒 化学 基因 生物化学 病毒复制 医学 有机化学 传染病(医学专业) 病理 疾病 二聚体
作者
Yongfei Cai,Jun Zhang,Tianshu Xiao,Hanqin Peng,Sarah M. Sterling,Richard M. Walsh,Shaun Rawson,Sophia Rits‐Volloch,Bing Chen
出处
期刊:Science [American Association for the Advancement of Science (AAAS)]
卷期号:369 (6511): 1586-1592 被引量:1037
标识
DOI:10.1126/science.abd4251
摘要

A dynamic viral spike Efforts to protect human cells against severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2) have focused on the trimeric spike (S) protein. Several structures have shown a stabilized ectodomain of the spike in its prefusion conformation. Cai et al. now provide insight into the structural changes in the S protein that result in the fusion of the viral and host cell membranes. They purified full-length S protein and determined cryo–electron microscopy structures of both the prefusion and postfusion conformations. These structures add to our understanding of S protein function and could inform vaccine design. Science , this issue p. 1586

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