A COPII subunit acts with an autophagy receptor to target endoplasmic reticulum for degradation

内质网 复印件 细胞生物学 自噬 高尔基体 复印机 内质网相关蛋白降解 分泌途径 分泌蛋白 蛋白质亚单位 受体 未折叠蛋白反应 生物 化学 分泌物 生物化学 基因 细胞凋亡
作者
Yixian Cui,Smriti Parashar,Muhammad Zahoor,Patrick G. Needham,Muriel Mari,Ming Zhu,Shuliang Chen,Hsuan-Chung Ho,Fulvio Reggiori,Hesso Farhan,Jeffrey L. Brodsky,Susan Ferro‐Novick
出处
期刊:Science [American Association for the Advancement of Science]
卷期号:365 (6448): 53-60 被引量:137
标识
DOI:10.1126/science.aau9263
摘要

ER-phagy keeps cells healthy In eukaryotic cells, about one-third of all proteins are targeted to the endoplasmic reticulum (ER), which serves as a hub for secretory protein traffic and quality control. Cui et al. studied a protein known as Lst1 in yeast and SEC24C in mammalian cells that is involved in loading secretory cargo into vesicles that are delivered to the Golgi complex. In response to stress caused by starvation or misfolded aggregate-prone secretory proteins, Lst1 acted to promote an additional function—ER-phagy. Together with autophagy receptors on the ER, Lst1 targeted ER domains for degradation to avert protein aggregation, thus preserving cellular health. Science , this issue p. 53

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