已入深夜,您辛苦了!由于当前在线用户较少,发布求助请尽量完整的填写文献信息,科研通机器人24小时在线,伴您度过漫漫科研夜!祝你早点完成任务,早点休息,好梦!

Role of CRP2-MRTF interaction in functions of myofibroblasts

转录因子 细胞生物学 丝氨酸 锌指 氨基酸 化学 肌成纤维细胞 转化生长因子 血清反应因子 生物 生物化学 基因 内科学 医学 磷酸化 纤维化
作者
Ken’ichiro Hayashi,Shinri Horoiwa,Kotaro Mori,Hiroshi Miyata,Reuben Jacob Labios,Tsuyoshi Morita,Yuka Kobayashi,Chiemi Yamashiro,Fumiaki Higashijima,Takuya Yoshimoto,Kazuhiro Kimura,Yoshiaki Nakagawa
出处
期刊:Cell Structure and Function [Japan Society for Cell Biology]
卷期号:48 (1): 83-98 被引量:6
标识
DOI:10.1247/csf.23004
摘要

Inflammatory response induces phenotypic modulation of fibroblasts into myofibroblasts. Although transforming growth factor-βs (TGF-βs) evoke such transition, the details of the mechanism are still unknown. Here, we report that a LIM domain protein, cysteine-and glycine-rich protein 2 (CSRP2 [CRP2]) plays a vital role in the functional expression profile in myofibroblasts and cancer-associated fibroblasts (CAFs). Knock-down of CRP2 severely inhibits the expression of smooth muscle cell (SMC) genes, cell motility, and CAF-mediated collective invasion of epidermoid carcinoma. We elucidate the following molecular bases: CRP2 directly binds to myocardin-related transcription factors (MRTF-A/B [MRTFs]) and serum response factor (SRF) and stabilizes the MRTF/SRF/CArG-box complex to activate SMC gene expression. Furthermore, a three-dimensional structural analysis of CRP2 identifies the amino acids required for the CRP2-MRTF-A interaction. Polar amino acids in the C-terminal half (serine-152, glutamate-154, serine-155, threonine-156, threonine-157, and threonine-159 in human CRP2) are responsible for direct binding to MRTF-A. On the other hand, hydrophobic amino acids outside the consensus sequence of the LIM domain (tryptophan-139, phenylalanine-144, leucine-153, and leucine-158 in human CRP2) play a role in stabilizing the unique structure of the LIM domain.Key words: CRP2, 3D structure, myocardin-related transcription factor, myofibroblast, cancer-associated fibroblasts.

科研通智能强力驱动
Strongly Powered by AbleSci AI
更新
大幅提高文件上传限制,最高150M (2024-4-1)

科研通是完全免费的文献互助平台,具备全网最快的应助速度,最高的求助完成率。 对每一个文献求助,科研通都将尽心尽力,给求助人一个满意的交代。
实时播报
韦老虎完成签到,获得积分10
刚刚
斯文败类应助短岛采纳,获得10
2秒前
4秒前
陌路完成签到 ,获得积分10
7秒前
xyyyy完成签到 ,获得积分10
8秒前
儿学化学打断腿完成签到,获得积分10
10秒前
至乐无乐完成签到,获得积分10
10秒前
好好响一响完成签到,获得积分10
13秒前
Jasper应助dhhaoyihong采纳,获得10
15秒前
青糯完成签到 ,获得积分10
16秒前
17秒前
大方的火龙果完成签到 ,获得积分10
17秒前
20秒前
李健应助灵巧汉堡采纳,获得10
20秒前
啦啦啦发布了新的文献求助10
23秒前
娜行完成签到 ,获得积分10
25秒前
细腻问柳完成签到,获得积分10
27秒前
29秒前
33秒前
34秒前
JazzWon完成签到,获得积分10
36秒前
破婆婆完成签到,获得积分10
37秒前
潇湘完成签到 ,获得积分10
37秒前
畅快的篮球完成签到,获得积分10
37秒前
37秒前
灵巧汉堡发布了新的文献求助10
38秒前
dhhaoyihong完成签到,获得积分10
39秒前
wei发布了新的文献求助10
39秒前
40秒前
香山叶正红完成签到 ,获得积分10
41秒前
41秒前
贪玩的书包完成签到,获得积分20
43秒前
dhhaoyihong发布了新的文献求助10
44秒前
45秒前
46秒前
科研通AI2S应助啦啦啦采纳,获得10
46秒前
毛豆爸爸应助啦啦啦采纳,获得10
46秒前
科研通AI2S应助啦啦啦采纳,获得10
46秒前
勤恳的汉堡完成签到,获得积分10
47秒前
47秒前
高分求助中
Sustainability in Tides Chemistry 2800
The Young builders of New china : the visit of the delegation of the WFDY to the Chinese People's Republic 1000
Rechtsphilosophie 1000
Bayesian Models of Cognition:Reverse Engineering the Mind 888
Le dégorgement réflexe des Acridiens 800
Defense against predation 800
XAFS for Everyone (2nd Edition) 600
热门求助领域 (近24小时)
化学 医学 生物 材料科学 工程类 有机化学 生物化学 物理 内科学 纳米技术 计算机科学 化学工程 复合材料 基因 遗传学 催化作用 物理化学 免疫学 量子力学 细胞生物学
热门帖子
关注 科研通微信公众号,转发送积分 3133798
求助须知:如何正确求助?哪些是违规求助? 2784777
关于积分的说明 7768435
捐赠科研通 2440073
什么是DOI,文献DOI怎么找? 1297175
科研通“疑难数据库(出版商)”最低求助积分说明 624888
版权声明 600791