Dynamic mapping of proteome trafficking within and between living cells by TransitID

蛋白质组 胞浆 核仁 细胞生物学 细胞室 生物 舱室(船) 内生 蛋白质组学 转录因子 细胞 化学 生物化学 核心 基因 海洋学 地质学
作者
Wei Qin Xu,Joleen S. Cheah,Charles Xu,James Messing,Brian D. Freibaum,Steven Boeynaems,J. Paul Taylor,Namrata D. Udeshi,Steven A. Carr,Alice Y. Ting
标识
DOI:10.1101/2023.02.07.527548
摘要

The ability to map trafficking for thousands of endogenous proteins at once in living cells would reveal biology currently invisible to both microscopy and mass spectrometry. Here we report TransitID, a method for unbiased mapping of endogenous proteome trafficking with nanometer spatial resolution in living cells. Two proximity labeling (PL) enzymes, TurboID and APEX, are targeted to source and destination compartments, and PL with each enzyme is performed in tandem via sequential addition of their small-molecule substrates. Mass spectrometry identifies the proteins tagged by both enzymes. Using TransitID, we mapped proteome trafficking between cytosol and mitochondria, cytosol and nucleus, and nucleolus and stress granules, uncovering a role for stress granules in protecting the transcription factor JUN from oxidative stress. TransitID also identifies proteins that signal intercellularly between macrophages and cancer cells. TransitID introduces a powerful approach for distinguishing protein populations based on compartment or cell type of origin.
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