Ribulose-1,5-bisphosphate regeneration in the Calvin-Benson-Bassham cycle: Focus on the last three enzymatic steps that allow the formation of Rubisco substrate

鲁比斯科 核酮糖 光合作用 生物化学 固碳 磷酸糖 异构酶 基质(水族馆) 生物 丙酮酸羧化酶 加氧酶 化学 生态学
作者
Maria Meloni,Libero Gurrieri,Simona Fermani,Lauren Velie,Francesca Sparla,Pierre Crozet,Julien Henri,Mirko Zaffagnini
出处
期刊:Frontiers in Plant Science [Frontiers Media SA]
卷期号:14 被引量:2
标识
DOI:10.3389/fpls.2023.1130430
摘要

The Calvin-Benson-Bassham (CBB) cycle comprises the metabolic phase of photosynthesis and is responsible for carbon fixation and the production of sugar phosphates. The first step of the cycle involves the enzyme ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco) which catalyzes the incorporation of inorganic carbon into 3-phosphoglyceric acid (3PGA). The following steps include ten enzymes that catalyze the regeneration of ribulose-1,5-bisphosphate (RuBP), the substrate of Rubisco. While it is well established that Rubisco activity acts as a limiting step of the cycle, recent modeling studies and experimental evidence have shown that the efficiency of the pathway is also impacted by the regeneration of the Rubisco substrate itself. In this work, we review the current understanding of the structural and catalytic features of the photosynthetic enzymes that catalyze the last three steps of the regeneration phase, namely ribose-5-phosphate isomerase (RPI), ribulose-5-phosphate epimerase (RPE), and phosphoribulokinase (PRK). In addition, the redox- and metabolic-based regulatory mechanisms targeting the three enzymes are also discussed. Overall, this review highlights the importance of understudied steps in the CBB cycle and provides direction for future research aimed at improving plant productivity.
最长约 10秒,即可获得该文献文件

科研通智能强力驱动
Strongly Powered by AbleSci AI
更新
大幅提高文件上传限制,最高150M (2024-4-1)

科研通是完全免费的文献互助平台,具备全网最快的应助速度,最高的求助完成率。 对每一个文献求助,科研通都将尽心尽力,给求助人一个满意的交代。
实时播报
1秒前
Szj完成签到,获得积分10
2秒前
3秒前
Herbert应助lkkkkkk采纳,获得30
3秒前
4秒前
hjmsn完成签到,获得积分20
5秒前
Gg发布了新的文献求助10
5秒前
shuang0116发布了新的文献求助10
5秒前
5秒前
十一完成签到,获得积分10
7秒前
潇洒藏花完成签到 ,获得积分10
7秒前
hjmsn发布了新的文献求助10
7秒前
9秒前
香妃发布了新的文献求助10
9秒前
9秒前
persi完成签到 ,获得积分10
10秒前
所所应助棠棠采纳,获得10
10秒前
啊哈完成签到,获得积分20
11秒前
戒之初戒之盛完成签到,获得积分10
11秒前
pengyang发布了新的文献求助10
12秒前
大气山兰完成签到,获得积分10
12秒前
NexusExplorer应助hjmsn采纳,获得10
12秒前
情怀应助佩奇采纳,获得10
14秒前
Charon完成签到,获得积分10
15秒前
lianliyou应助释空漠采纳,获得10
16秒前
19秒前
爆米花应助1821977451采纳,获得10
19秒前
李健应助zxh采纳,获得10
20秒前
21秒前
yuncong323完成签到,获得积分10
21秒前
22秒前
Szj发布了新的文献求助10
22秒前
高端完成签到,获得积分20
24秒前
orixero应助liuwei采纳,获得10
25秒前
杲杲完成签到,获得积分10
26秒前
李爱国应助虚心的幻翠采纳,获得10
26秒前
啊哈发布了新的文献求助10
26秒前
思源应助虚心的幻翠采纳,获得10
26秒前
深情安青应助虚心的幻翠采纳,获得10
27秒前
小蘑菇应助虚心的幻翠采纳,获得10
27秒前
高分求助中
Lire en communiste 1000
Mantiden: Faszinierende Lauerjäger Faszinierende Lauerjäger 700
PraxisRatgeber: Mantiden: Faszinierende Lauerjäger 700
A new species of Coccus (Homoptera: Coccoidea) from Malawi 500
中国百部新生物碱的化学研究 500
Evolution 3rd edition 500
Die Gottesanbeterin: Mantis religiosa: 656 500
热门求助领域 (近24小时)
化学 医学 生物 材料科学 工程类 有机化学 生物化学 物理 内科学 纳米技术 计算机科学 化学工程 复合材料 基因 遗传学 催化作用 物理化学 免疫学 量子力学 细胞生物学
热门帖子
关注 科研通微信公众号,转发送积分 3178357
求助须知:如何正确求助?哪些是违规求助? 2829345
关于积分的说明 7971013
捐赠科研通 2490743
什么是DOI,文献DOI怎么找? 1327793
科研通“疑难数据库(出版商)”最低求助积分说明 635338
版权声明 602904