Kindlin stabilizes the talin·integrin bond under mechanical load by generating an ideal bond

整合素 化学 生物物理学 力谱学 血小板糖蛋白GPIIb-iia复合物 整合素,β6 细胞粘附 粘附 配体(生物化学) 细胞生物学 生物化学 受体 生物 分子 有机化学
作者
Mihai Adrian Bodescu,Jonas Aretz,Marco Grison,Matthias Rief,Reinhard Fässler
出处
期刊:Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America [National Academy of Sciences]
卷期号:120 (26) 被引量:12
标识
DOI:10.1073/pnas.2218116120
摘要

Integrin-mediated adhesion is essential for metazoan life. Integrin binding to ligand requires an activation step prior to binding ligand that depends on direct binding of talin and kindlin to the β-integrin cytoplasmic tail and the transmission of force from the actomyosin via talin to the integrin–ligand bonds. However, the affinity of talin for integrin tails is low. It is therefore still unclear how such low-affinity bonds are reinforced to transmit forces up to 10 to 40 pN. In this study, we use single-molecule force spectroscopy by optical tweezers to investigate the mechanical stability of the talin•integrin bond in the presence and absence of kindlin. While talin and integrin alone form a weak and highly dynamic slip bond, the addition of kindlin-2 induces a force-independent, ideal talin•integrin bond, which relies on the steric proximity of and the intervening amino acid sequences between the talin- and kindlin-binding sites in the β-integrin tail. Our findings show how kindlin cooperates with talin to enable transmission of high forces required to stabilize cell adhesion.
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