Insight into the binding characteristics of epigallocatechin-3-O-gallate and alcohol dehydrogenase: Based on the spectroscopic and molecular docking analysis

化学 对接(动物) 醇脱氢酶 氢键 没食子酸 没食子酸表没食子酸酯 乙醇 立体化学 生物化学 生物物理学 分子 有机化学 多酚 抗氧化剂 核化学 生物 医学 护理部
作者
Xiaodan Zhang,Lili Liu,Yuantu Wang,Ying Yu,Weiwei Cheng,Baocheng Xu,Feng Xiao
出处
期刊:Spectrochimica Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy [Elsevier BV]
卷期号:310: 123943-123943 被引量:8
标识
DOI:10.1016/j.saa.2024.123943
摘要

Alcohol dehydrogenase (ADH) is one of the pivotal enzymes for alcohol metabolism, which plays an important role in many physiological processes. In this study, the activation effects of epigallocatechin-3-O-gallate (EGCG) on ADH and the characteristics of the interaction were investigated via biochemical method, spectroscopy methods, and molecular docking. The results demonstrated that EGCG significantly increased the catalytic activity of ADH with a 33.33% activation rate and that EGCG blending slightly altered the microenvironment surrounding ADH aromatic amino acids, with an increase in the quantity of β-sheet and a decrease in the α-helix. Through the thermal stability analysis, it is further shown that the interaction of the two affects the intra-molecular hydrogen bond formation of the protein, and the conformation is partially extended. Besides, a total of 8 residues in ADH participated in the docking with EGCG, among which Asp-227, Lys-231, Glu-234, Gly-365 and Glu-366 participated in the formation of hydrogen bonds. At the same time, EGCG and amino group of Lys-231 form a noncovalent bond through cation-π interaction. In particular, hydrogen bonding was beneficial to keep the stability of EGCG-ADH, which was the primary driver of ADH activity activation. The results supply a new way for EGCG to activate ADH and a theoretical basis for the development of anti-alcoholism products.
最长约 10秒,即可获得该文献文件

科研通智能强力驱动
Strongly Powered by AbleSci AI
更新
PDF的下载单位、IP信息已删除 (2025-6-4)

科研通是完全免费的文献互助平台,具备全网最快的应助速度,最高的求助完成率。 对每一个文献求助,科研通都将尽心尽力,给求助人一个满意的交代。
实时播报
刚刚
独特乘云发布了新的文献求助10
1秒前
WELXCNK发布了新的文献求助10
1秒前
setuin发布了新的文献求助10
2秒前
烟花应助aixue采纳,获得10
3秒前
CC完成签到,获得积分10
3秒前
tyh完成签到,获得积分10
3秒前
完美世界应助Huang采纳,获得10
4秒前
大李完成签到,获得积分10
4秒前
5秒前
5秒前
6秒前
乐乐乐乐乐乐应助大橙子采纳,获得10
6秒前
ylw发布了新的文献求助10
6秒前
独特乘云完成签到,获得积分10
7秒前
暮雨发布了新的文献求助10
7秒前
情怀应助zhaopeipei采纳,获得10
7秒前
7秒前
嘿嘿完成签到,获得积分20
8秒前
量子星尘发布了新的文献求助10
8秒前
8秒前
李健应助zhuxiaonian采纳,获得10
8秒前
星辰大海应助setuin采纳,获得10
8秒前
1335804518完成签到 ,获得积分10
9秒前
10秒前
11秒前
Seyn发布了新的文献求助10
12秒前
SciGPT应助ylw采纳,获得10
12秒前
典雅牛青发布了新的文献求助10
12秒前
13秒前
13秒前
科研通AI5应助lh961129采纳,获得10
13秒前
WJH发布了新的文献求助10
14秒前
15秒前
17秒前
17秒前
科研小虫完成签到,获得积分10
18秒前
等待安柏发布了新的文献求助10
19秒前
Xinxxx发布了新的文献求助10
19秒前
19秒前
高分求助中
【提示信息,请勿应助】关于scihub 10000
Les Mantodea de Guyane: Insecta, Polyneoptera [The Mantids of French Guiana] 3000
徐淮辽南地区新元古代叠层石及生物地层 3000
The Mother of All Tableaux: Order, Equivalence, and Geometry in the Large-scale Structure of Optimality Theory 3000
Global Eyelash Assessment scale (GEA) 1000
Picture Books with Same-sex Parented Families: Unintentional Censorship 550
Research on Disturbance Rejection Control Algorithm for Aerial Operation Robots 500
热门求助领域 (近24小时)
化学 材料科学 医学 生物 工程类 有机化学 生物化学 物理 内科学 纳米技术 计算机科学 化学工程 复合材料 遗传学 基因 物理化学 催化作用 冶金 细胞生物学 免疫学
热门帖子
关注 科研通微信公众号,转发送积分 4038657
求助须知:如何正确求助?哪些是违规求助? 3576306
关于积分的说明 11375198
捐赠科研通 3306108
什么是DOI,文献DOI怎么找? 1819379
邀请新用户注册赠送积分活动 892698
科研通“疑难数据库(出版商)”最低求助积分说明 815066