Characterization of FadR, a global transcriptional regulator of fatty acid metabolism in Escherichia coli. Interaction with the fadB promoter is prevented by long chain fatty acyl coenzyme A.

辅酶A 生物化学 大肠杆菌 调节器 脂肪酸 化学 新陈代谢 脂肪酸代谢 辅因子 生物 基因 还原酶
作者
Concetta Dirusso,Tamra L. Heimert,A.K. Metzger
出处
期刊:Journal of Biological Chemistry [Elsevier BV]
卷期号:267 (12): 8685-8691 被引量:191
标识
DOI:10.1016/s0021-9258(18)42497-0
摘要

The Escherichia coli fadR gene product, FadR, is a multifunctional regulator of fatty acid metabolism. In this work we have purified FadR by a two-step procedure employing two ion-exchange columns. The amino-terminal sequence of the purified protein confirms the sequence of the protein derived from analysis of the DNA sequence (DiRusso, C. C. (1988) Nucleic Acids Res. 16, 7995-8009) and indicates that the initiating methionine is cleaved from the mature protein. Purified FadR binds to a 326-base pair HaeIII fragment of fadB DNA which carries the fadB promoter. DNase I footprinting localizes the operator to a sequence, 5‘ ATCTGGTACGACCAGAT 3‘, at +1 to +17 nucleotides relative to the start of transcription. Using protein-DNA gel retention assays, we estimate the Keq of FadR binding to the fadB operator to be approximately 3 x 10(-10) M. Binding of FadR is specifically inhibited by long chain fatty acyl-CoA compounds. The apparent Ki values for oleoyl-CoA, palmitoyl-CoA, and palmitoleoyl-CoA are each 5 nM while that of myristoyl-CoA is 250 nM. Decanoyl-CoA, crotonoyl-CoA, and free fatty acids inhibited binding only at concentrations above 1 microM.
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