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Determination of Leu Side-Chain Conformations in Excited Protein States by NMR Relaxation Dispersion

化学 构象异构 激发态 折叠(DSP实现) 放松(心理学) 侧链 结晶学 色散(光学) 蛋白质折叠 化学位移 SH3域 计算化学 化学物理 分子 物理化学 原子物理学 物理 有机化学 工程类 激酶 光学 电气工程 原癌基因酪氨酸蛋白激酶Src 社会心理学 聚合物 生物化学 心理学
作者
D. Flemming Hansen,Philipp Neudecker,Pramodh Vallurupalli,Frans A. A. Mulder,Lewis E. Kay
出处
期刊:Journal of the American Chemical Society [American Chemical Society]
卷期号:132 (1): 42-43 被引量:68
标识
DOI:10.1021/ja909294n
摘要

Fits of Carr-Purcell-Meiboom-Gill (CPMG) relaxation dispersion profiles allow extraction of the kinetics and thermodynamics of exchange reactions that interconvert highly populated, ground state and low populated, excited state conformers. Structural information is also available in the form of chemical shift differences between the interconverting protein states. Here we present a very simple method for extracting chi(2) rotamer distributions of Leu side chains in 'invisible' excited protein states based on measurement of their (13)C(delta1)/(13)C(delta2) chemical shifts using methyl CPMG dispersion experiments. The methodology is applied to study the protein folding reaction of the Fyn SH3 domain. A uniform chi(2) rotamer distribution is obtained for Leu residues of the unfolded state, with each Leu occupying the trans and gauche+ conformations in a 2:1 ratio. By contrast, leucines of an 'invisible' Fyn SH3 domain folding intermediate show a much more heterogeneous distribution of chi(2) rotamer populations. The experiment provides an important tool toward the quantitative characterization of both the structural and dynamics properties of states that cannot be studied by other biophysical tools.
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