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Structure of human endonuclease V as an inosine-specific ribonuclease

肌苷 磷酸二酯键 核糖核酸酶P 劈开 核糖核酸酶 次黄嘌呤 水解酶 核酸内切酶 核酸 生物化学 活动站点 化学 核酸酶 劈理(地质) 立体化学 核糖核酸 生物 古生物学 断裂(地质) 基因
作者
Zhemin Zhang,Zhitai Hao,Zhong Wang,Qing Li,Wei Xie
出处
期刊:Acta Crystallographica Section D-biological Crystallography [Wiley]
卷期号:70 (9): 2286-2294 被引量:8
标识
DOI:10.1107/s139900471401356x
摘要

The 6-aminopurine ring of adenosine (A) can be deaminated to form the 6-oxopurine of inosine (I). Endonuclease Vs (EndoVs) are inosine-specific nucleases that cleave at the second phosphodiester bond 3′ to inosine. EndoV proteins are highly conserved in all domains of life, but the bacterial and human enzymes seem to display distinct substrate preferences. While the bacterial enzymes exhibit high cleavage efficiency on various nucleic acid substrates, human EndoV (hEndoV) is most active towards ssRNA but is much less active towards other substrates. However, the structural basis of substrate recognition by hEndoV is not well understood. In this study, the 2.3 Å resolution crystal structure of hEndoV was determined and its unusual RNA-cleaving properties were investigated. The enzyme preserves the general `RNase H-like' structure, especially in the wedge motif, the metal-binding site and the hypoxanthine-binding pocket. hEndoV also features several extra insertions and a characteristic four-cysteine motif, in which Cys227 and Cys228, two cysteines that are highly conserved in higher eukaryotes, play important roles in catalysis. The structure presented here helps in understanding the substrate preference of hEndoV catalysis.
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