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Semi-rational protein engineering of a novel esterase from Bacillus aryabhattai (BaCE) for resolution of (R,S)-ethyl indoline-2-carboxylate to prepare (S)-indoline-2-carboxylic acid

化学 酯酶 吲哚 羧酸盐 突变体 大肠杆菌 分辨率(逻辑) 立体化学 羧酸 有机化学 生物化学 基因 计算机科学 人工智能
作者
Hongjun Zhang,Zeguang Cheng,Litian Wei,Xinjun Yu,Zhao Wang,Yinjun Zhang
出处
期刊:Bioorganic Chemistry [Elsevier]
卷期号:120: 105602-105602 被引量:3
标识
DOI:10.1016/j.bioorg.2022.105602
摘要

A gene encoding an esterase from Bacillus aryabhattai (BaCE) was identified, synthesized and efficiently expressed in the Escherichia coli system. A semi-rational protein engineering was applied to further improve the enzyme's enantioselectivity. Under the guidance of the molecular docking result, a single mutant BaCE-L86Q and a double mutant BaCE-L86Q/G284E were obtained, with its Emax value 6.4 times and 13.9 times of the wild-type BaCE, respectively. The recombinant BaCEs were purified and characterized. The overwhelming E value demonstrated that BaCE-L86Q/G284E was a promising biocatalyst for the biological resolution to prepare (S)-indoline-2-carboxylic acid.
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