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Self-Assembly and Type III Protein Export of the Bacterial Flagellum

鞭毛 细胞质 蛋白质丝 细胞生物学 ATP水解 基底 生物物理学 转运蛋白 化学 ATP酶 生物 结晶学 生物化学 基因
作者
Tetsuo Minamino,Keiichi Namba
出处
期刊:Microbial physiology 卷期号:7 (1-2): 5-17 被引量:128
标识
DOI:10.1159/000077865
摘要

The bacterial flagellum is a supramolecular structure consisting of a basal body, a hook and a filament. Most of the flagellar components are translocated across the cytoplasmic membrane by the flagellar type III protein export apparatus in the vicinity of the flagellar base, diffuse down the narrow channel through the nascent structure and self-assemble at its distal end with the help of a cap structure. Flagellar proteins synthesized in the cytoplasm are targeted to the export apparatus with the help of flagellum-specific chaperones and pushed into the channel by an ATPase, whose activity is controlled by its regulator to enable the energy of ATP hydrolysis to be efficiently coupled to the translocation reaction. The export apparatus switches its substrate specificity by monitoring the state of flagellar assembly in the cell exterior, allowing this huge and complex macromolecular assembly to be built efficiently by a highly ordered and well-regulated assembly process.
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