Ca2+/Calmodulin induces translocation of membrane-associated TSC2 to the nucleus where it suppressesCYP24A1expression

TSC2 骨化三醇受体 细胞生物学 PI3K/AKT/mTOR通路 化学 TSC1 钙调蛋白 信号转导 核心 生物 受体 生物化学
作者
Machiko Kazami,Tomoya Sakamoto,Tsukasa Suzuki,Hirofumi Inoue,Hayato Kato,K. Kobayashi,Tadahiro Tadokoro,Yuji Yamamoto
出处
期刊:Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry [Oxford University Press]
卷期号:87 (1): 45-53 被引量:4
标识
DOI:10.1093/bbb/zbac174
摘要

ABSTRACT Tuberous sclerosis complex 2 (TSC2) is a tumor-suppressor protein. A loss of TSC2 function induces hyperactivation of mechanistic target of rapamycin (mTOR). The C-terminal region of TSC2 contains a calmodulin (CaM) binding region and the CaM-TSC2 interaction contributes to proper mTOR activity. However, other downstream signaling pathways/effectors activated by the CaM-TSC2 complex have not been fully elucidated. In this study, we found that activation of Ca2+/CaM signaling resulted in the translocation of membrane-associated TSC2 to the nucleus and suppressed the transcriptional activity of the vitamin D receptor (VDR). TSC2 was released from the membrane in an activated CaM-dependent state in rat brain and HeLa cells. It subsequently formed a transcriptional complex to partially suppress the transcription of CYP24A1, a well-known VDR target gene. These data suggest, in part, that TSC2 attenuates VDR-associated transcriptional regulation via Ca2+/CaM signaling.

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