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Global kinetic mechanism describing single nucleotide incorporation for RNA polymerase I reveals fast UMP incorporation

化学 机制(生物学) 核苷酸 聚合酶 动能 RNA聚合酶 核糖核酸 生物化学 计算生物学 生物物理学 分子生物学 基因 物理 量子力学 生物
作者
Kaila B. Fuller,Ruth Q. Jacobs,Zachariah I. Carter,Zachary G. Cuny,David A. Schneider,Aaron L. Lucius
出处
期刊:Biophysical Chemistry [Elsevier BV]
卷期号:312: 107281-107281 被引量:1
标识
DOI:10.1016/j.bpc.2024.107281
摘要

RNA polymerase I (Pol I) is responsible for synthesizing ribosomal RNA, which is the rate limiting step in ribosome biogenesis. We have reported wide variability in the magnitude of the rate constants defining the rate limiting step in sequential nucleotide additions catalyzed by Pol I. in this study we sought to determine if base identity impacts the rate limiting step of nucleotide addition catalyzed by Pol I. To this end, we report a transient state kinetic interrogation of AMP, CMP, GMP, and UMP incorporations catalyzed by Pol I. We found that Pol I uses one kinetic mechanism to incorporate all nucleotides. However, we found that UMP incorporation is faster than AMP, CMP, and GMP additions. Further, we found that endonucleolytic removal of a dimer from the 3′ end was fastest when the 3′ terminal base is a UMP. It has been previously shown that both downstream and upstream template sequence identity impacts the kinetics of nucleotide addition. The results reported here show that the incoming base identity also impacts the magnitude of the observed rate limiting step.
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