Proton-powered subunit rotation in single membrane-bound F0F1-ATP synthase

ATP合酶 ATP合成酶γ亚单位 化学渗透 ATP水解 电化学梯度 F-ATP酶 蛋白质亚单位 费斯特共振能量转移 化学 三磷酸腺苷 生物物理学 生物化学 ATP酶 立体化学 生物 荧光 叶绿体 类囊体 基因 量子力学 物理
作者
Manuel Diez,Boris Zimmermann,Michael Börsch,Marcelle König,Enno Schweinberger,Stefan Steigmiller,Rolf Reuter,Suren Felekyan,Volodymyr Kudryavtsev,Claus A. M. Seidel,Peter Gräber
出处
期刊:Nature Structural & Molecular Biology [Nature Portfolio]
卷期号:11 (2): 135-141 被引量:393
标识
DOI:10.1038/nsmb718
摘要

Synthesis of ATP from ADP and phosphate, catalyzed by F0F1-ATP synthases, is the most abundant physiological reaction in almost any cell. F0F1-ATP synthases are membrane-bound enzymes that use the energy derived from an electrochemical proton gradient for ATP formation. We incorporated double-labeled F0F1-ATP synthases from Escherichia coli into liposomes and measured single-molecule fluorescence resonance energy transfer (FRET) during ATP synthesis and hydrolysis. The γ subunit rotates stepwise during proton transport–powered ATP synthesis, showing three distinct distances to the b subunits in repeating sequences. The average durations of these steps correspond to catalytic turnover times upon ATP synthesis as well as ATP hydrolysis. The direction of rotation during ATP synthesis is opposite to that of ATP hydrolysis.
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