Enhanced active-site electric field accelerates enzyme catalysis

化学 电场 催化作用 活动站点 酶催化 组合化学 纳米技术 有机化学 物理 量子力学 材料科学
作者
Chu Zheng,Zhe Ji,Irimpan I. Mathews,Steven G. Boxer
出处
期刊:Nature Chemistry [Nature Portfolio]
卷期号:15 (12): 1715-1721 被引量:46
标识
DOI:10.1038/s41557-023-01287-x
摘要

The design and improvement of enzymes based on physical principles remain challenging. Here we demonstrate that the principle of electrostatic catalysis can be leveraged to substantially improve a natural enzyme’s activity. We enhanced the active-site electric field in horse liver alcohol dehydrogenase by replacing the serine hydrogen-bond donor with threonine and replacing the catalytic Zn2+ with Co2+. Based on the electric field enhancement, we make a quantitative prediction of rate acceleration—50-fold faster than the wild-type enzyme—which was in close agreement with experimental measurements. The effects of the hydrogen bonding and metal coordination, two distinct chemical forces, are described by a unified physical quantity—electric field, which is quantitative, and shown here to be additive and predictive. These results suggest a new design paradigm for both biological and non-biological catalysts. The design and improvement of enzymes based on physical principles remain challenging. Now, the vibrational Stark effect has been used to demonstrate how an electrostatic model can unify the catalytic effects of distinct chemical forces in a quantitative manner and guide the design of enzyme variants that outperform their natural counterpart.
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