Reentrant Phase Behavior in Protein Solutions Induced by Multivalent Salts: Strong Effect of Anions Cl– Versus NO3–

化学 盐(化学) 相(物质) 等温滴定量热法 相图 牛血清白蛋白 无机化学 氯化物 结晶学 冷凝 维里系数 物理化学 热力学 色谱法 有机化学 物理
作者
Michal K. Braun,Andrea Sauter,Olga Matsarskaia,Melanie Wolf,Felix Roosen‐Runge,Michael Sztucki,Roland Roth,Fajun Zhang,Frank Schreiber
出处
期刊:Journal of Physical Chemistry B [American Chemical Society]
卷期号:122 (50): 11978-11985 被引量:36
标识
DOI:10.1021/acs.jpcb.8b10268
摘要

In this work, the effects of the two anions Cl- and NO3- on the phase behavior of bovine serum albumin (BSA) in solution with trivalent salts are compared systematically. In the presence of trivalent metal salts, negatively charged proteins such as BSA in solution undergo a reentrant condensation (RC) phase behavior, which has been established for several proteins with chlorides of trivalent salts. Here, we show that replacing Cl- by NO3- leads to a marked change in the phase behavior. The effect is investigated for the two different cations Y3+ and La3+. The salts are thus YCl3, Y(NO3)3, LaCl3, and La(NO3)3. The experimental phase behavior shows that while the chloride salts induce both liquid-liquid phase separation (LLPS) and RC, the nitrate salts also induce LLPS, but RC becomes partial with La(NO3)3 and disappears with Y(NO3)3. The observed phase behavior is rationalized by effective protein-protein interactions which are characterized using small-angle X-ray scattering. The results based on the reduced second virial coefficients B2/ B2HS and 1/ I( q → 0) demonstrate that the NO3- salts induce a stronger attraction than the Cl- salts. Overall, the effective attraction, the width of the condensed regime in the RC phase diagram, and the nature of LLPS follow the order LaCl3 < YCl3 < La(NO3)3 < Y(NO3)3. Despite the decisive role of cations in RC phase behavior, isothermal titration calorimetry measurements indicate that replacing anions does not significantly influence the cation binding to proteins. The experimental results observed are discussed based on an "enhanced Hofmeister effect" including electrostatic and hydrophobic interactions between protein-cation complexes.
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