Reentrant Phase Behavior in Protein Solutions Induced by Multivalent Salts: Strong Effect of Anions Cl– Versus NO3–

化学 盐(化学) 相(物质) 等温滴定量热法 相图 牛血清白蛋白 无机化学 氯化物 结晶学 冷凝 维里系数 物理化学 热力学 色谱法 有机化学 物理
作者
Michal K. Braun,Andrea Sauter,Olga Matsarskaia,Melanie Wolf,Felix Roosen‐Runge,Michael Sztucki,Roland Roth,Fajun Zhang,Frank Schreiber
出处
期刊:Journal of Physical Chemistry B [American Chemical Society]
卷期号:122 (50): 11978-11985 被引量:36
标识
DOI:10.1021/acs.jpcb.8b10268
摘要

In this work, the effects of the two anions Cl- and NO3- on the phase behavior of bovine serum albumin (BSA) in solution with trivalent salts are compared systematically. In the presence of trivalent metal salts, negatively charged proteins such as BSA in solution undergo a reentrant condensation (RC) phase behavior, which has been established for several proteins with chlorides of trivalent salts. Here, we show that replacing Cl- by NO3- leads to a marked change in the phase behavior. The effect is investigated for the two different cations Y3+ and La3+. The salts are thus YCl3, Y(NO3)3, LaCl3, and La(NO3)3. The experimental phase behavior shows that while the chloride salts induce both liquid-liquid phase separation (LLPS) and RC, the nitrate salts also induce LLPS, but RC becomes partial with La(NO3)3 and disappears with Y(NO3)3. The observed phase behavior is rationalized by effective protein-protein interactions which are characterized using small-angle X-ray scattering. The results based on the reduced second virial coefficients B2/ B2HS and 1/ I( q → 0) demonstrate that the NO3- salts induce a stronger attraction than the Cl- salts. Overall, the effective attraction, the width of the condensed regime in the RC phase diagram, and the nature of LLPS follow the order LaCl3 < YCl3 < La(NO3)3 < Y(NO3)3. Despite the decisive role of cations in RC phase behavior, isothermal titration calorimetry measurements indicate that replacing anions does not significantly influence the cation binding to proteins. The experimental results observed are discussed based on an "enhanced Hofmeister effect" including electrostatic and hydrophobic interactions between protein-cation complexes.
最长约 10秒,即可获得该文献文件

科研通智能强力驱动
Strongly Powered by AbleSci AI
更新
PDF的下载单位、IP信息已删除 (2025-6-4)

科研通是完全免费的文献互助平台,具备全网最快的应助速度,最高的求助完成率。 对每一个文献求助,科研通都将尽心尽力,给求助人一个满意的交代。
实时播报
诡异的饭团完成签到,获得积分10
刚刚
anan完成签到 ,获得积分10
1秒前
常绝山完成签到 ,获得积分10
1秒前
幽默皮皮虾完成签到,获得积分10
1秒前
易止完成签到 ,获得积分10
1秒前
just完成签到,获得积分10
2秒前
4秒前
Disguise完成签到,获得积分10
4秒前
Young4399完成签到 ,获得积分10
4秒前
火星上宛秋完成签到 ,获得积分10
5秒前
5秒前
5秒前
量子星尘发布了新的文献求助10
5秒前
szh123完成签到 ,获得积分10
6秒前
Luke发布了新的文献求助10
8秒前
mauve完成签到 ,获得积分10
8秒前
丽丽完成签到,获得积分10
12秒前
敏感笑槐完成签到 ,获得积分10
13秒前
Luke完成签到,获得积分10
13秒前
得鹿梦鱼完成签到,获得积分10
14秒前
嗝嗝完成签到,获得积分10
16秒前
Perry应助科研通管家采纳,获得30
16秒前
16秒前
今后应助水晶茶杯采纳,获得10
16秒前
peterlzb1234567完成签到,获得积分10
18秒前
natsu401完成签到 ,获得积分10
21秒前
mmddlj完成签到 ,获得积分10
21秒前
健康的雁凡完成签到,获得积分10
21秒前
稳重完成签到 ,获得积分10
23秒前
26秒前
haiqi完成签到,获得积分20
30秒前
白智妍发布了新的文献求助10
31秒前
王叮叮完成签到,获得积分10
32秒前
jeronimo完成签到,获得积分10
33秒前
33秒前
pcr163应助大橙子采纳,获得150
36秒前
李燕发布了新的文献求助10
38秒前
道友等等我完成签到,获得积分0
38秒前
狂野乌冬面完成签到 ,获得积分10
42秒前
xinglin完成签到 ,获得积分10
44秒前
高分求助中
【提示信息,请勿应助】关于scihub 10000
Les Mantodea de Guyane: Insecta, Polyneoptera [The Mantids of French Guiana] 3000
徐淮辽南地区新元古代叠层石及生物地层 3000
The Mother of All Tableaux: Order, Equivalence, and Geometry in the Large-scale Structure of Optimality Theory 3000
Handbook of Industrial Diamonds.Vol2 1100
Global Eyelash Assessment scale (GEA) 1000
Picture Books with Same-sex Parented Families: Unintentional Censorship 550
热门求助领域 (近24小时)
化学 材料科学 医学 生物 工程类 有机化学 生物化学 物理 内科学 纳米技术 计算机科学 化学工程 复合材料 遗传学 基因 物理化学 催化作用 冶金 细胞生物学 免疫学
热门帖子
关注 科研通微信公众号,转发送积分 4038184
求助须知:如何正确求助?哪些是违规求助? 3575908
关于积分的说明 11373872
捐赠科研通 3305715
什么是DOI,文献DOI怎么找? 1819255
邀请新用户注册赠送积分活动 892662
科研通“疑难数据库(出版商)”最低求助积分说明 815022