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Stability of Proteins Small Globular Proteins

球状蛋白 电位滴定法 变性(裂变材料) 化学 原籍国 滴定法 结晶学 生物物理学 蛋白质结构 理论(学习稳定性) 生物化学 生物 物理化学 计算机科学 核化学 电极 机器学习
作者
Peter L. Privalov
出处
期刊:Advances in Protein Chemistry [Academic Press]
卷期号:: 167-241 被引量:2135
标识
DOI:10.1016/s0065-3233(08)60460-x
摘要

The chapter discusses the stability of proteins and presents the results obtained on small compact globular proteins, which represent one single cooperative system. Protein is a cooperative system and behaves in an all-or-none fashion. Sharp changes in the properties of a protein do not mean anything in themselves because sequential multistep transitions exhibit the same sharp sigmoidal changes in the observed parameters. The problem of stability of native proteins is closely connected with the problem of protein denaturation, as stability can be judged only by breaking the native structure—that is, denaturing protein by various treatments. The pH of the solution is one of the most important factors determining the state of a protein. Potentiometric titration of protein revealed that smooth changes are connected with the titration of groups with a pK not very different from that of free amino acids, while the gross conformational changes associated with pH denaturation are accompanied by the unmasking of buried groups. The chapter also discusses the temperature-induced changes in protein, denaturational and predenaturational changes in protein, thermodynamics of protein unfolding, and thermodynamic properties of protein.
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