Modulation of Mechanical Properties of Short Bioinspired Peptide Materials by Single Amino-Acid Mutations

自愈水凝胶 化学 超分子化学 肽序列 氨基酸 凝聚 堆积 生物物理学 残留物(化学) 氢键 生物化学 结晶学 高分子化学 生物 有机化学 基因 晶体结构 分子
作者
Shu Hui Hiew,Yang Lü,Hao Han,Rui A. Gonçalves,Serena Rosa Alfarano,Raffaele Mezzenga,Atul N. Parikh,Yuguang Mu,Ali Miserez
出处
期刊:Journal of the American Chemical Society [American Chemical Society]
卷期号:145 (6): 3382-3393 被引量:22
标识
DOI:10.1021/jacs.2c09853
摘要

The occurrence of modular peptide repeats in load-bearing (structural) proteins is common in nature, with distinctive peptide sequences that often remain conserved across different phylogenetic lineages. These highly conserved peptide sequences endow specific mechanical properties to the material, such as toughness or elasticity. Here, using bioinformatic tools and phylogenetic analysis, we have identified the GX8 peptide with the sequence GLYGGYGX (where X can be any residue) in a wide range of organisms. By simple mutation of the X residue, we demonstrate that GX8 can be self-assembled into various supramolecular structures, exhibiting vastly different physicochemical and viscoelastic properties, from liquid-like coacervate microdroplets to hydrogels to stiff solid materials. A combination of spectroscopic, electron microscopy, mechanical, and molecular dynamics studies is employed to obtain insights into molecular scale interactions driving self-assembly of GX8 peptides, underscoring that π–π stacking and hydrophobic interactions are the drivers of peptide self-assembly, whereas the X residue determines the extent of hydrogen bonding that regulates the macroscopic mechanical response. This study highlights the ability of single amino-acid polymorphism to tune the supramolecular assembly and bulk material properties of GX8 peptides, enabling us to cover a broad range of potential biomedical applications such as hydrogels for tissue engineering or coacervates for drug delivery.
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