A novel secreted protein, NISP1, is phosphorylated by soybean Nodulation Receptor Kinase to promote nodule symbiosis

磷酸化 生物 共生 细胞生物学 激酶 生物化学 细菌 遗传学
作者
Baolan Fu,Zhipeng Xu,Yutao Lei,Ru Dong,Yanan Wang,Xiaoli Guo,Hui Zhu,Yangrong Cao,Zhe Yan
出处
期刊:Journal of Integrative Plant Biology [Wiley]
卷期号:65 (5): 1297-1311 被引量:3
标识
DOI:10.1111/jipb.13436
摘要

Nodulation Receptor Kinase (NORK) functions as a co-receptor of Nod factor receptors to mediate rhizobial symbiosis in legumes, but its direct phosphorylation substrates that positively mediate root nodulation remain to be fully identified. Here, we identified a GmNORK-Interacting Small Protein (GmNISP1) that functions as a phosphorylation target of GmNORK to promote soybean nodulation. GmNORKα directly interacted with and phosphorylated GmNISP1. Transcription of GmNISP1 was strongly induced after rhizobial infection in soybean roots and nodules. GmNISP1 encodes a peptide containing 90 amino acids with a "DY" consensus motif at its N-terminus. GmNISP1 protein was detected to be present in the apoplastic space. Phosphorylation of GmNISP1 by GmNORKα could enhance its secretion into the apoplast. Pretreatment with either purified GmNISP1 or phosphorylation-mimic GmNISP112D on the roots could significantly increase nodule numbers compared with the treatment with phosphorylation-inactive GmNISP112A . The data suggested a model that soybean GmNORK phosphorylates GmNISP1 to promote its secretion into the apoplast, which might function as a potential peptide hormone to promote root nodulation.
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