Click Chemistry In Situ: Acetylcholinesterase as a Reaction Vessel for the Selective Assembly of a Femtomolar Inhibitor from an Array of Building Blocks

环加成 化学 乙酰胆碱酯酶 点击化学 加合物 原位 立体化学 三唑 分析物 组合化学 生物化学 有机化学 催化作用 色谱法
作者
Warren G. Lewis,Luke G. Green,Flavio Grynszpan,Zoran Radić,Paul R. Carlier,Palmer Taylor,M. G. Finn,K. Barry Sharpless
出处
期刊:Angewandte Chemie [Wiley]
卷期号:41 (6): 1053-1057 被引量:708
标识
DOI:10.1002/1521-3773(20020315)41:6<1053::aid-anie1053>3.0.co;2-4
摘要

Form-fitting chemistry in a protein mold is enabled by the use of the 1,3-dipolar cycloaddition of azides and alkynes. The enzyme acetylcholinesterase preferentially assembles one pair of these reactants, each of which bears a group that binds to adjacent positions on the protein structure (see picture), into a 1,2,3-triazole adduct that is the most potent noncovalent inhibitor of the enzyme yet developed. Supporting information for this article is available on the WWW under http://www.wiley-vch.de/contents/jc_2002/2002/z18552_s.pdf or from the author. Please note: The publisher is not responsible for the content or functionality of any supporting information supplied by the authors. Any queries (other than missing content) should be directed to the corresponding author for the article.
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