The mitogen-activated protein kinase 4-phosphorylated heat shock factor A4A regulates responses to combined salt and heat stresses

激酶 热冲击系数 拟南芥 磷酸化 热休克蛋白 高铁F1 染色质免疫沉淀 转录因子 细胞生物学 蛋白激酶A 胞浆 免疫沉淀 丝裂原活化蛋白激酶 生物 发起人 化学 生物化学 基因表达 基因 热休克蛋白70 突变体
作者
Norbert Andrási,Gábor Rigó,Laura Zsigmond,Imma Pérez‐Salamó,Csaba Papdi,Éva Klement,Aladár Pettkó‐Szandtner,Abu Imran Baba,Ferhan Ayaydin,Ramakrishna Dasari,Ágnes Cséplő,László Szabados
出处
期刊:Journal of Experimental Botany [Oxford University Press]
卷期号:70 (18): 4903-4918 被引量:75
标识
DOI:10.1093/jxb/erz217
摘要

Abstract Heat shock factors regulate responses to high temperature, salinity, water deprivation, or heavy metals. Their function in combinations of stresses is, however, not known. Arabidopsis HEAT SHOCK FACTOR A4A (HSFA4A) was previously reported to regulate responses to salt and oxidative stresses. Here we show, that the HSFA4A gene is induced by salt, elevated temperature, and a combination of these conditions. Fast translocation of HSFA4A tagged with yellow fluorescent protein from cytosol to nuclei takes place in salt-treated cells. HSFA4A can be phosphorylated not only by mitogen-activated protein (MAP) kinases MPK3 and MPK6 but also by MPK4, and Ser309 is the dominant MAP kinase phosphorylation site. In vivo data suggest that HSFA4A can be the substrate of other kinases as well. Changing Ser309 to Asp or Ala alters intramolecular multimerization. Chromatin immunoprecipitation assays confirmed binding of HSFA4A to promoters of target genes encoding the small heat shock protein HSP17.6A and transcription factors WRKY30 and ZAT12. HSFA4A overexpression enhanced tolerance to individually and simultaneously applied heat and salt stresses through reduction of oxidative damage. Our results suggest that this heat shock factor is a component of a complex stress regulatory pathway, connecting upstream signals mediated by MAP kinases MPK3/6 and MPK4 with transcription regulation of a set of stress-induced target genes.
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