Posttranslational Glutamylation of α-tubulin

埃德曼退化 微管蛋白 残留物(化学) 部分 生物化学 氨基酸 微管 化学 细胞生物学 生物 肽序列 立体化学 基因
作者
Bernard Eddé,Jean Rossier,Jean‐Pierre Le Caër,Elizabeth Desbruyères,François Gros,Philippe Denoulet
出处
期刊:Science [American Association for the Advancement of Science (AAAS)]
卷期号:247 (4938): 83-85 被引量:539
标识
DOI:10.1126/science.1967194
摘要

The high degree of tubulin heterogeneity in neurons is controlled mainly at the posttranslational level. Several variants of α-tubulin can be posttranslationally labeled after incubation of cells with [ 3 H]acetate or [ 3 H]glutamate. Peptides carrying the radioactive moiety were purified by high-performance liquid chromatography. Amino acid analysis, Edman degradation sequencing, and mass spectrometric analysis of these peptides led to the characterization of a posttranslational modification consisting of the successive addition of glutamyl units on the γ-carboxyl group of a glutamate residue (Glu 445 ). This modification, localized within a region of α-tubulin that is important in the interactions of tubulin with microtubule-associated proteins and calcium, could play a role in regulating microtubule dynamics.
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