Water Distribution on Protein Surface of the Lyophilized Proteins With Different Topography Studied by Molecular Dynamics Simulations

单层 化学 吸附 分子动力学 人血清白蛋白 水蒸气 结晶学 色谱法 化学物理 物理化学 计算化学 吸附 有机化学 生物化学
作者
Shaoxin Feng,Günther H. Peters,Evgenyi Shalaev
出处
期刊:Journal of Pharmaceutical Sciences [Elsevier]
卷期号:111 (8): 2299-2311 被引量:1
标识
DOI:10.1016/j.xphs.2022.03.006
摘要

Water play an important role in many structural and physicochemical properties of lyophilized proteins. Molecular dynamics simulations were employed to study the explicit water distributions on four structurally diversed proteins: insulin-like growth factor 1 (IGF1), immunoglobin G1 (IgG1), human serum albumin (HSA), and collagen. The MD simulations were combined with the literature data on water vapor sorption isotherms. To account for the heterogeneity of protein surface, the water molecules were classified into different groups according to the binding strengths. A mechanistic mathematical model was built to describe the type-II vapor sorption isotherms and successfully applied to all four model protein systems. Although commonly used Brunauer-Emmett-Teller (BET) theory has a good fitting to the experimental vapor sorption isotherms, the basic "monolayer" concept is not consistent with reality - covering too limited protein surface. Experimentally, several physicochemical properties did show a break point near the BET "monolayer" level. This study demonstrates that the water content threshold or BET "monolayer" is consistent with the onset of water cluster (n≥3) formation. Based on water distributions at different amino acid sidechains as well as the backbones, a simple formula was derived based on primary sequence and fractions of ordered secondary structures (i.e. alpha helix and beta sheet) to predict the BET "monolayer". We find that proteins with helical structural elements are more stable upon changes in water content compared to other protein architectures.
最长约 10秒,即可获得该文献文件

科研通智能强力驱动
Strongly Powered by AbleSci AI
更新
大幅提高文件上传限制,最高150M (2024-4-1)

科研通是完全免费的文献互助平台,具备全网最快的应助速度,最高的求助完成率。 对每一个文献求助,科研通都将尽心尽力,给求助人一个满意的交代。
实时播报
Fairy完成签到 ,获得积分10
1秒前
圆圆完成签到,获得积分10
1秒前
2秒前
Yidie完成签到 ,获得积分20
3秒前
狂野乌冬面完成签到 ,获得积分10
3秒前
Leo完成签到 ,获得积分10
3秒前
花火完成签到,获得积分10
3秒前
青衣北风发布了新的文献求助10
4秒前
akon完成签到,获得积分10
5秒前
Sunny完成签到,获得积分10
5秒前
6秒前
sunyafei完成签到,获得积分10
7秒前
小夏完成签到,获得积分20
7秒前
8秒前
大模型应助老迟到的凌丝采纳,获得10
8秒前
10秒前
anonymous发布了新的文献求助10
10秒前
先锋完成签到 ,获得积分10
12秒前
14秒前
atropine完成签到 ,获得积分10
15秒前
欣喜的白风完成签到,获得积分10
15秒前
卞卞完成签到,获得积分10
15秒前
葵葵完成签到,获得积分10
15秒前
hhpku发布了新的文献求助10
15秒前
lulu完成签到,获得积分10
16秒前
神勇水杯完成签到,获得积分10
16秒前
Yu完成签到,获得积分10
16秒前
小黑猫完成签到,获得积分10
17秒前
朝晖夕阴完成签到,获得积分10
18秒前
z_完成签到 ,获得积分10
19秒前
jie完成签到 ,获得积分10
20秒前
程翠丝发布了新的文献求助30
21秒前
刘汉淼完成签到,获得积分10
21秒前
篮孩子完成签到,获得积分10
24秒前
英姑应助洁净的亦竹采纳,获得30
24秒前
聪慧的慕山完成签到,获得积分10
24秒前
张铁柱完成签到,获得积分10
25秒前
adamchris完成签到,获得积分10
25秒前
WenzongLai完成签到,获得积分10
26秒前
weiwei完成签到 ,获得积分10
26秒前
高分求助中
Evolution 2024
Die Elektra-Partitur von Richard Strauss : ein Lehrbuch für die Technik der dramatischen Komposition 1000
How to Create Beauty: De Lairesse on the Theory and Practice of Making Art 1000
Gerard de Lairesse : an artist between stage and studio 670
大平正芳: 「戦後保守」とは何か 550
LNG地下タンク躯体の構造性能照査指針 500
2019第三届中国LNG储运技术交流大会论文集 500
热门求助领域 (近24小时)
化学 医学 生物 材料科学 工程类 有机化学 生物化学 物理 内科学 纳米技术 计算机科学 化学工程 复合材料 基因 遗传学 催化作用 物理化学 免疫学 量子力学 细胞生物学
热门帖子
关注 科研通微信公众号,转发送积分 3004845
求助须知:如何正确求助?哪些是违规求助? 2664181
关于积分的说明 7220444
捐赠科研通 2300735
什么是DOI,文献DOI怎么找? 1220214
科研通“疑难数据库(出版商)”最低求助积分说明 594595
版权声明 593226