Mutational analysis of the feedback sites of lysine-sensitive aspartokinase of Escherichia coli

大肠杆菌 赖氨酸 化学 遗传学 生物 微生物学 氨基酸 基因
作者
Y Kikuchi
出处
期刊:Fems Microbiology Letters [Oxford University Press]
卷期号:173 (1): 211-215 被引量:3
标识
DOI:10.1016/s0378-1097(99)00075-0
摘要

In Escherichia coli, thrA, metLM, and lysC encode aspartokinase isozymes that show feedback inhibition by threonine, methionine, and lysine, respectively.In vitro chemical mutagenesis of the cloned lysC gene was used to identify residues and regions of the polypeptide essential for feedback inhibition by lysine.The isolated lysine-insensitive mutants were demonstrated to have missense mutations in amino acid residues 323^352, and at position 250 of aspartokinase III.

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