CAD, A Multienzymatic Protein at the Head of de Novo Pyrimidine Biosynthesis

嘧啶代谢 氨甲酰磷酸合成酶 生物化学 生物合成 生物 从头合成 核苷酸 细菌 天冬氨酸氨甲酰转移酶 化学 变构调节 遗传学 嘌呤 基因
作者
Francisco del Caño‐Ochoa,María Moreno‐Morcillo,Santiago Ramón‐Maiques
出处
期刊:Sub-cellular biochemistry [Springer Nature]
卷期号:: 505-538 被引量:35
标识
DOI:10.1007/978-3-030-28151-9_17
摘要

CAD is a 1.5 MDa particle formed by hexameric association of a 250 kDa proteinProtein that carries the enzymatic activities for the first three steps in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides: glutamine-dependent Carbamoyl phosphate synthetaseCarbamoyl phosphate synthetase, Aspartate transcarbamoylaseAspartate transcarbamoylase and DihydroorotaseDihydroorotase. This metabolic pathway is essential for cell growth and proliferation and is conserved in all living organisms. However, the fusion of the first three enzymatic activities of the pathway into a single multienzymatic proteinProtein only occurs in animals. In prokaryotes, by contrast, these activities are encoded as distinct monofunctional enzymes that functionFunction independently or by forming more or less transient complexes. Whereas the structural information about these enzymes in bacteria is abundant, the large size and instability of CAD has only allowed a fragmented characterization of its structureStructure. Here we retrace some of the most significant efforts to decipher the architecture of CAD and to understand its catalytic and regulatory mechanisms.
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