Helicases required for nucleotide excision repair: structure, function and mechanism

解旋酶 核苷酸切除修复 转录因子ⅡH DNA修复 生物 DNA 细胞生物学 遗传学 核糖核酸 基因
作者
Feng He,Marco Bravo,Li Fan
出处
期刊:The Enzymes [Elsevier BV]
卷期号:: 273-304
标识
DOI:10.1016/bs.enz.2023.05.002
摘要

Nucleotide excision repair (NER) is a major DNA repair pathway conserved from bacteria to humans. Various DNA helicases, a group of enzymes capable of separating DNA duplex into two strands through ATP binding and hydrolysis, are required by NER to unwind the DNA duplex around the lesion to create a repair bubble and for damage verification and removal. In prokaryotes, UvrB helicase is required for repair bubble formation and damage verification, while UvrD helicase is responsible for the removal of the excised damage containing single-strand (ss) DNA fragment. In addition, UvrD facilitates transcription-coupled repair (TCR) by backtracking RNA polymerase stalled at the lesion. In eukaryotes, two helicases XPB and XPD from the transcription factor TFIIH complex fulfill the helicase requirements of NER. Interestingly, homologs of all these four helicases UvrB, UvrD, XPB, and XPD have been identified in archaea. This review summarizes our current understanding about the structure, function, and mechanism of these four helicases.
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