PRMT6-mediated methylation of R2 in histone H3 antagonizes H3 K4 trimethylation

组蛋白H3 组蛋白甲基转移酶 生物 甲基化 组蛋白甲基化 EZH2型 组蛋白 甲基转移酶 基因表达调控 分子生物学 DNA甲基化 基因表达 基因 遗传学
作者
Dawin Hyllus,Cláudia Stein,Kristin Schnabel,Emile Schiltz,Axel Imhof,Yali Dou,James J. Hsieh,Uta Maria Bauer
出处
期刊:Genes & Development [Cold Spring Harbor Laboratory]
卷期号:21 (24): 3369-3380 被引量:258
标识
DOI:10.1101/gad.447007
摘要

The arginine methyltransferase PRMT6 (protein arginine methyltransferase 6) has been shown recently to regulate DNA repair and gene expression. As arginine methylation of histones is an important mechanism in transcriptional regulation, we asked whether PRMT6 possesses activity toward histones. We show here that PRMT6 methylates histone H3 at R2 and histones H4/H2A at R3 in vitro. Overexpression and knockdown analysis identify PRMT6 as the major H3 R2 methyltransferase in vivo. We find that H3 R2 methylation inhibits H3 K4 trimethylation and recruitment of WDR5, a subunit of the MLL (mixed lineage leukemia) K4 methyltransferase complex, to histone H3 in vitro. Upon PRMT6 overexpression, transcription of Hox genes and Myc-dependent genes, both well-known targets of H3 K4 trimethylation, decreases. This transcriptional repression coincides with enhanced occurrence of H3 R2 methylation and PRMT6 as well as reduced levels of H3 K4 trimethylation and MLL1/WDR5 recruitment at the HoxA2 gene. Upon retinoic acid-induced transcriptional activation of HoxA2 in a cell model of neuronal differentiation, PRMT6 recruitment and H3 R2 methylation are diminished and H3 K4 trimethylation increases at the gene. Our findings identify PRMT6 as the mammalian methyltransferase for H3 R2 and establish the enzyme as a crucial negative regulator of H3 K4 trimethylation and transcriptional activation.
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