Pathway-Dependent Catalytic Activity of Short-Peptide-Based Metallozyme: From Promiscuous Activity to Cascade Reaction

催化作用 级联 化学 级联反应 组合化学 立体化学 生物化学 色谱法
作者
Chiranjit Mahato,Sumit Pal,Himangshu Kuiry,Dibyendu Das
出处
期刊:Nano Letters [American Chemical Society]
标识
DOI:10.1021/acs.nanolett.4c06230
摘要

Many natural enzymes contain metal ions as cofactors in the active site for biological activity. However, the pathway of the introduction of metal ions in the earliest protein folds for the emergence of higher catalytic activity remains an intriguing open question. Herein, we demonstrate that pathway-dependent self-assembly of short-peptide-based metallozymes results in differences in catalytic activity. Short-peptide-based amyloids with solvent exposed arrays of colocalized catalytic units are able to bind highly soluble Cu2+ ions to demonstrate oxidase-like and RNase-like activity (promiscuity). Further, the metallozyme was able to exhibit higher hydrolase-oxidase cascade activity compared to the mixture of natural enzymes, esterase, and laccase. The collaboration between short-peptide-based amyloid microphases and metal ions suggests that metallozymes might have played a pivotal role in early metabolic processes and biopolymer evolution on the prebiotic earth.
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