Aptamer-Functionalized Interface Nanopores Enable Amino Acid-Specific Peptide Detection

适体 纳米孔 氨基酸 苯丙氨酸 化学 碱基 分子识别 组合化学 生物分子 酪氨酸 纳米技术 生物物理学 分子 材料科学 生物化学 DNA 生物 有机化学 遗传学
作者
Tilman Schlotter,Tom Kloter,Julian Hengsteler,Kiyull Yang,Lijian Zhan,Sujeni Ragavan,Haiying Hu,Xinyu Zhang,Jens Duru,János Vörös,Tomaso Zambelli,Nako Nakatsuka
出处
期刊:ACS Nano [American Chemical Society]
卷期号:18 (8): 6286-6297
标识
DOI:10.1021/acsnano.3c10679
摘要

Single-molecule proteomics based on nanopore technology has made significant advances in recent years. However, to achieve nanopore sensing with single amino acid resolution, several bottlenecks must be tackled: controlling nanopore sizes with nanoscale precision and slowing molecular translocation events. Herein, we address these challenges by integrating amino acid-specific DNA aptamers into interface nanopores with dynamically tunable pore sizes. A phenylalanine aptamer was used as a proof-of-concept: aptamer recognition of phenylalanine moieties led to the retention of specific peptides, slowing translocation speeds. Importantly, while phenylalanine aptamers were isolated against the free amino acid, the aptamers were determined to recognize the combination of the benzyl or phenyl and the carbonyl group in the peptide backbone, enabling binding to specific phenylalanine-containing peptides. We decoupled specific binding between aptamers and phenylalanine-containing peptides from nonspecific interactions (e.g., electrostatics and hydrophobic interactions) using optical waveguide lightmode spectroscopy. Aptamer-modified interface nanopores differentiated peptides containing phenylalanine vs. control peptides with structurally similar amino acids (i.e., tyrosine and tryptophan). When the duration of aptamer–target interactions inside the nanopore were prolonged by lowering the applied voltage, discrete ionic current levels with repetitive motifs were observed. Such reoccurring signatures in the measured signal suggest that the proposed method has the possibility to resolve amino acid-specific aptamer recognition, a step toward single-molecule proteomics.
最长约 10秒,即可获得该文献文件

科研通智能强力驱动
Strongly Powered by AbleSci AI
更新
大幅提高文件上传限制,最高150M (2024-4-1)

科研通是完全免费的文献互助平台,具备全网最快的应助速度,最高的求助完成率。 对每一个文献求助,科研通都将尽心尽力,给求助人一个满意的交代。
实时播报
刚刚
yuki发布了新的文献求助10
刚刚
跳跃的鹏飞应助LCX采纳,获得50
刚刚
fa小黄完成签到,获得积分10
1秒前
zzzcxxx完成签到,获得积分10
1秒前
留胡子的如花完成签到,获得积分10
1秒前
1230发布了新的文献求助10
1秒前
负责向真完成签到,获得积分20
1秒前
2秒前
大胆的尔岚完成签到,获得积分10
2秒前
大个应助牛司采纳,获得10
2秒前
3秒前
TobyGarfielD完成签到 ,获得积分10
3秒前
3秒前
蜜蜜完成签到 ,获得积分10
4秒前
李健应助Gowu采纳,获得10
4秒前
Nerissa完成签到,获得积分10
5秒前
糊糊完成签到 ,获得积分10
5秒前
Azur1完成签到 ,获得积分10
7秒前
7秒前
moonlight完成签到,获得积分10
7秒前
Jiu发布了新的文献求助10
8秒前
务实白竹发布了新的文献求助10
9秒前
9秒前
超级无敌暴龙战士完成签到,获得积分20
9秒前
端庄的白开水完成签到,获得积分10
9秒前
zxl完成签到,获得积分10
10秒前
ALinaLi完成签到,获得积分10
10秒前
11秒前
情怀应助Wendy采纳,获得10
11秒前
吃紫薯的鱼完成签到,获得积分10
11秒前
沉静的蜗牛完成签到,获得积分10
11秒前
谦让蓝血完成签到,获得积分10
12秒前
wanci应助奋斗的若云采纳,获得10
12秒前
mtenxx发布了新的文献求助10
13秒前
嗯哼应助1230采纳,获得10
13秒前
zxl发布了新的文献求助10
13秒前
情怀应助yanxueni采纳,获得10
13秒前
zZ少年发布了新的文献求助10
15秒前
罗帕霉素完成签到,获得积分10
15秒前
高分求助中
좌파는 어떻게 좌파가 됐나:한국 급진노동운동의 형성과 궤적 2500
Sustainability in Tides Chemistry 1500
TM 5-855-1(Fundamentals of protective design for conventional weapons) 1000
Cognitive linguistics critical concepts in linguistics 800
Threaded Harmony: A Sustainable Approach to Fashion 799
Livre et militantisme : La Cité éditeur 1958-1967 500
氟盐冷却高温堆非能动余热排出性能及安全分析研究 500
热门求助领域 (近24小时)
化学 医学 生物 材料科学 工程类 有机化学 生物化学 物理 内科学 纳米技术 计算机科学 化学工程 复合材料 基因 遗传学 催化作用 物理化学 免疫学 量子力学 细胞生物学
热门帖子
关注 科研通微信公众号,转发送积分 3052912
求助须知:如何正确求助?哪些是违规求助? 2710137
关于积分的说明 7419790
捐赠科研通 2354754
什么是DOI,文献DOI怎么找? 1246249
科研通“疑难数据库(出版商)”最低求助积分说明 606002
版权声明 595975