Optimization of WAVE2 complex–induced actin polymerization by membrane-bound IRSp53, PIP3, and Rac

生物 肌动蛋白 细胞生物学 聚合 生物物理学 生物化学 聚合物 材料科学 复合材料
作者
Shiro Suetsugu,Shusaku Kurisu,Tsukasa Oikawa,Daisuke Yamazaki,Atsushi Oda,Tadaomi Takenawa
出处
期刊:Journal of Cell Biology [The Rockefeller University Press]
卷期号:173 (4): 571-585 被引量:185
标识
DOI:10.1083/jcb.200509067
摘要

WAVE2 activates the actin-related protein (Arp) 2/3 complex for Rac-induced actin polymerization during lamellipodium formation and exists as a large WAVE2 protein complex with Sra1/PIR121, Nap1, Abi1, and HSPC300. IRSp53 binds to both Rac and Cdc42 and is proposed to link Rac to WAVE2. We found that the knockdown of IRSp53 by RNA interference decreased lamellipodium formation without a decrease in the amount of WAVE2 complex. Localization of WAVE2 at the cell periphery was retained in IRSp53 knockdown cells. Moreover, activated Cdc42 but not Rac weakened the association between WAVE2 and IRSp53. When we measured Arp2/3 activation in vitro, the WAVE2 complex isolated from the membrane fraction of cells was fully active in an IRSp53-dependent manner but WAVE2 isolated from the cytosol was not. Purified WAVE2 and purified WAVE2 complex were activated by IRSp53 in a Rac-dependent manner with PIP3-containing liposomes. Therefore, IRSp53 optimizes the activity of the WAVE2 complex in the presence of activated Rac and PIP3.
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