Affinity purification of egg yolk immunoglobulins (IgY) using a human mycoplasma protein

化学 亲和层析 抗体 色谱法 蛋白质纯化 串联亲和纯化 蛋白质A 免疫印迹 单克隆抗体 蛋黄 蛋白质G 分子生物学 生物化学 生物 免疫学 基因 食品科学
作者
Xin Jiang,Thirumalai Diraviyam,Xiaoying Zhang
出处
期刊:Journal of Chromatography B [Elsevier]
卷期号:1012-1013: 37-41 被引量:15
标识
DOI:10.1016/j.jchromb.2016.01.012
摘要

Egg yolk immunoglobulin (IgY) is a superior functional equivalent to mammalian IgG. However, the preparation of refined and highly purified IgY is still attributed as difficult task. Protein M (a transmembrane protein from human mycoplasma) has been newly demonstrated as an ideal affinity regent for mammalian antibody purification. This study aimed to evaluate the interaction between protein M and IgY. The results showed protein M could be a superior affinity reagent for IgY, scFv as well as IgYΔFc, based on pull down and western blot investigations; in addition, it was found that ∼125 times increase of effective IgY in the elutent was obtained using protein M affinity chromatography column compared with traditional IgY extraction methods. This indicates, the purification strategy of protein M is entirely different to traditional IBPs and the salient purification feature of protein M would be a breakthrough for purifying not only non-mammalian antibodies, but also monoclonal antibodies and engineered antibodies based on variable region.
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