Enzyme Activity Inhibition of α-Amylase Using Molecularly Imprinted Polymer (MIP) Hydrogel Microparticles

分子印迹聚合物 化学 自愈水凝胶 分子印迹 淀粉酶 聚合物 微粒 高分子化学 化学工程 生物化学 有机化学 选择性 催化作用 工程类
作者
Christoph Winder,Chester Blackburn,Christopher Hutchinson,Amy Q. Shen,Nicholas W. Turner,Mark V. Sullivan
出处
期刊:Biomacromolecules [American Chemical Society]
卷期号:25 (11): 7459-7465
标识
DOI:10.1021/acs.biomac.4c01097
摘要

Molecularly imprinted polymers (MIPs) are a class of synthetic recognition materials that offer a cost-effective and robust alternative to antibodies. While MIPs have found predominant use in biosensing and diagnostic applications, their potential for alternative uses, such as enzyme inhibition, remains unexplored. In this work, we synthesized a range of acrylamide-based hydrogel MIP microparticles (35 μm) specific for the recognition of α-amylase. These MIPs also showed good selectivity toward the target protein with over 96% binding of the target protein, compared with the control nonimprinted polymer (NIP) counterparts. Specificity of the MIPs was determined with the binding of nontarget proteins, trypsin, human serum albumin (HSA), and bovine serum albumin (BSA). The MIPs were further evaluated for their ability to inhibit α-amylase enzymatic activity, showing a significant decrease in activity. These findings highlight the potential of MIPs as enzyme inhibitors, suggesting an innovative application beyond their conventional use.

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