Mercury ions impact the kinetic and thermal stabilities of human lens γ-crystallins via direct metal-protein interactions

化学 等温滴定量热法 晶体蛋白 水溶液中的金属离子 Mercury(编程语言) 金属 差示扫描量热法 蛋白质聚集 物理化学 生物化学 有机化学 物理 计算机科学 热力学 程序设计语言
作者
Oscar Rodríguez-Meza,Giovanni Palomino-Vizcaíno,Liliana Quintanar,Miguel Costas
出处
期刊:Journal of Inorganic Biochemistry [Elsevier]
卷期号:242: 112159-112159 被引量:1
标识
DOI:10.1016/j.jinorgbio.2023.112159
摘要

Loss of metal homeostasis may be involved in several age-related diseases, such as cataracts. Cataracts are caused by the aggregation of lens proteins into light-scattering high molecular weight complexes that impair vision. Environmental exposure to heavy metals, such as mercury, is a risk factor for cataract development. Indeed, mercury ions induce the non-amyloid aggregation of human γC- and γS crystallins, while human γD-crystallin is not sensitive to this metal. Using Differential Scanning Calorimetry (DSC), we evaluate the impact of mercury ions on the kinetic stability of the three most abundant human γ-crystallins. The metal/crystallin interactions were characterized using Isothermal Titration Calorimetry (ITC). Human γD-crystallins exhibited kinetic stabilization due to the presence of mercury ions, despite its thermal stability being decreased. In contrast, human γC- and γS-crystallins are both, thermally and kinetically destabilized by this metal, consistent with their sensitivity to mercury-induced aggregation. The interaction of human γ-crystallins with mercury ions is highly exothermic and complex, since the protein interacts with the metal at more than three sites. The isolated domains of human γ-D and its variant with the H22Q mutation were also studied, revealing the importance of these regions in the mercury-induced stabilization by a direct metal-protein interaction.
最长约 10秒,即可获得该文献文件

科研通智能强力驱动
Strongly Powered by AbleSci AI
更新
大幅提高文件上传限制,最高150M (2024-4-1)

科研通是完全免费的文献互助平台,具备全网最快的应助速度,最高的求助完成率。 对每一个文献求助,科研通都将尽心尽力,给求助人一个满意的交代。
实时播报
en发布了新的文献求助10
3秒前
半岛完成签到,获得积分10
3秒前
朝韵完成签到,获得积分10
4秒前
明亮的冰香完成签到 ,获得积分10
4秒前
顾己完成签到,获得积分10
4秒前
xiong_mandy完成签到 ,获得积分10
5秒前
张振宇完成签到 ,获得积分10
7秒前
hi_zhanghao完成签到,获得积分0
7秒前
韶邑完成签到,获得积分10
7秒前
Chen272完成签到,获得积分10
8秒前
板栗子完成签到,获得积分10
9秒前
None完成签到,获得积分10
10秒前
11完成签到,获得积分10
10秒前
小吕发布了新的文献求助20
11秒前
14秒前
15秒前
16秒前
情怀应助TheSilencer采纳,获得10
16秒前
sunhui发布了新的文献求助10
16秒前
香蕉觅云应助爱听歌半山采纳,获得30
17秒前
衢夭完成签到,获得积分10
18秒前
orixero应助en采纳,获得10
18秒前
18秒前
amwlsai完成签到,获得积分10
19秒前
Juniper完成签到 ,获得积分10
20秒前
一塔湖图发布了新的文献求助10
20秒前
甜美的月饼完成签到,获得积分10
20秒前
巴啦啦小魔仙完成签到 ,获得积分10
21秒前
雪菲菲发布了新的文献求助10
21秒前
00完成签到,获得积分10
21秒前
细心蚂蚁发布了新的文献求助10
23秒前
Bailan完成签到,获得积分10
23秒前
24秒前
25秒前
whq完成签到,获得积分10
26秒前
leoan完成签到,获得积分10
27秒前
02完成签到,获得积分10
27秒前
luoshi应助科研通管家采纳,获得10
27秒前
sunshine应助科研通管家采纳,获得10
27秒前
脑洞疼应助科研通管家采纳,获得10
27秒前
高分求助中
Production Logging: Theoretical and Interpretive Elements 2000
Very-high-order BVD Schemes Using β-variable THINC Method 1200
RNAの科学 ―時代を拓く生体分子― 金井 昭夫(編) 1000
BIOLOGY OF NON-CHORDATES 1000
进口的时尚——14世纪东方丝绸与意大利艺术 Imported Fashion:Oriental Silks and Italian Arts in the 14th Century 800
Autoregulatory progressive resistance exercise: linear versus a velocity-based flexible model 550
Education and Upward Social Mobility in China: Imagining Positive Sociology with Bourdieu 500
热门求助领域 (近24小时)
化学 医学 生物 材料科学 工程类 有机化学 生物化学 物理 内科学 纳米技术 计算机科学 化学工程 复合材料 基因 遗传学 物理化学 催化作用 细胞生物学 免疫学 冶金
热门帖子
关注 科研通微信公众号,转发送积分 3353743
求助须知:如何正确求助?哪些是违规求助? 2978246
关于积分的说明 8684736
捐赠科研通 2659716
什么是DOI,文献DOI怎么找? 1456338
科研通“疑难数据库(出版商)”最低求助积分说明 674342
邀请新用户注册赠送积分活动 665110