Murine serine proteases MASP-1 and MASP-3, components of the lectin pathway activation complex of complement, are encoded by a single structural gene

凝集素途径 蛋白酵素 生物 丝氨酸 MASP1公司 补体成分2 C型凝集素 无花果素 川地69 凝集素 生物化学 甘露聚糖结合凝集素 补体系统 基因 分子生物学 替代补体途径 丝氨酸蛋白酶 遗传学 蛋白酶 抗体 细胞毒性T细胞 体外 白细胞介素2受体
作者
Cordula Stover,Nicholas J. Lynch,Mads Ronald Dahl,Steven Hanson,Minoru Takahashi,Marion Frankenberger,Löms Ziegler-Heitbrock,Ian C. Eperon,Steffen Thiel,Wilhelm Schwaeble
出处
期刊:Genes and Immunity [Springer Nature]
卷期号:4 (5): 374-384 被引量:18
标识
DOI:10.1038/sj.gene.6363970
摘要

Activation of the lectin pathway of complement is initiated by the binding to microbial carbohydrate structures of a multimolecular fluid-phase complex composed of a carbohydrate recognition subcomponent that associates with three specific serine proteases and an enzymatically inert protein of 19 kDa. The first carbohydrate recognition subcomponent of the lectin pathway identified was mannan-binding lectin (MBL), hence the serine proteases were named MBL-associated serine proteases (MASPs) and numbered according to the sequence of their discovery. Here we describe the primary structures of the two distinct serine proteases MASP-1 and MASP-3 in the rat (and of MASP-3 in the mouse), show their association with plasma MBL complexes, and demonstrate that in rat and mouse, as in man, MASP-1 and MASP-3 are encoded by a single structural gene. For both species, we present the genomic region and regulatory elements responsible for the processing of either MASP-1 or MASP-3 mRNA by alternative splicing/alternative polyadenylation. Furthermore, we demonstrate the evolutionary conservation of MASP-3 mRNA in cDNA transcripts from guinea pig, rabbit, pufferfish, and cow.
最长约 10秒,即可获得该文献文件

科研通智能强力驱动
Strongly Powered by AbleSci AI
更新
大幅提高文件上传限制,最高150M (2024-4-1)

科研通是完全免费的文献互助平台,具备全网最快的应助速度,最高的求助完成率。 对每一个文献求助,科研通都将尽心尽力,给求助人一个满意的交代。
实时播报
weiye1992完成签到,获得积分10
1秒前
典雅雅容完成签到,获得积分10
1秒前
Accept完成签到,获得积分10
2秒前
2秒前
Alence880发布了新的文献求助30
2秒前
3秒前
风吹独自凉完成签到,获得积分10
3秒前
研友_8YKmvn完成签到,获得积分10
3秒前
imica完成签到 ,获得积分10
4秒前
4秒前
gao完成签到 ,获得积分10
5秒前
乐园鸟完成签到,获得积分10
5秒前
yyq完成签到,获得积分10
5秒前
大模型应助XYJ采纳,获得10
6秒前
7秒前
成就乘云发布了新的文献求助10
7秒前
小心科研完成签到,获得积分10
7秒前
8秒前
wan发布了新的文献求助50
8秒前
豆沙包小团子完成签到 ,获得积分10
8秒前
独特纸飞机完成签到 ,获得积分10
8秒前
可爱的函函应助哈哈采纳,获得10
9秒前
今后应助傅31采纳,获得10
9秒前
jiao完成签到,获得积分10
10秒前
袁琴完成签到,获得积分20
11秒前
颜凡桃完成签到,获得积分10
12秒前
12秒前
小玲子完成签到 ,获得积分10
12秒前
张帅完成签到,获得积分10
12秒前
高大冷菱发布了新的文献求助10
13秒前
齐桓公完成签到,获得积分10
13秒前
华仔应助可乐采纳,获得10
13秒前
蓝莓小姐发布了新的文献求助10
14秒前
北城南笙完成签到,获得积分10
14秒前
14秒前
自由井完成签到,获得积分10
14秒前
14秒前
顺利完成签到,获得积分10
14秒前
Alence880完成签到,获得积分10
15秒前
Jasper应助成就乘云采纳,获得10
16秒前
高分求助中
Sustainability in Tides Chemistry 2800
The Young builders of New china : the visit of the delegation of the WFDY to the Chinese People's Republic 1000
Rechtsphilosophie 1000
Bayesian Models of Cognition:Reverse Engineering the Mind 888
Le dégorgement réflexe des Acridiens 800
Defense against predation 800
A Dissection Guide & Atlas to the Rabbit 600
热门求助领域 (近24小时)
化学 医学 生物 材料科学 工程类 有机化学 生物化学 物理 内科学 纳米技术 计算机科学 化学工程 复合材料 基因 遗传学 催化作用 物理化学 免疫学 量子力学 细胞生物学
热门帖子
关注 科研通微信公众号,转发送积分 3134120
求助须知:如何正确求助?哪些是违规求助? 2784938
关于积分的说明 7769524
捐赠科研通 2440503
什么是DOI,文献DOI怎么找? 1297428
科研通“疑难数据库(出版商)”最低求助积分说明 624961
版权声明 600792