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Cysteine-mediated decyanation of vitamin B12 by the predicted membrane transporter BtuM

维生素B12 半胱氨酸 科林 化学 生物化学 配体(生物化学) 转运蛋白 立体化学 受体
作者
S. Rempel,E. Colucci,Jan‐Willem De Gier,Albert Guskov,Dirk Jan Slotboom
出处
期刊:Nature Communications [Nature Portfolio]
卷期号:9 (1) 被引量:41
标识
DOI:10.1038/s41467-018-05441-9
摘要

Uptake of vitamin B12 is essential for many prokaryotes, but in most cases the membrane proteins involved are yet to be identified. We present the biochemical characterization and high-resolution crystal structure of BtuM, a predicted bacterial vitamin B12 uptake system. BtuM binds vitamin B12 in its base-off conformation, with a cysteine residue as axial ligand of the corrin cobalt ion. Spectroscopic analysis indicates that the unusual thiolate coordination allows for decyanation of vitamin B12. Chemical modification of the substrate is a property other characterized vitamin B12-transport proteins do not exhibit.
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