亲爱的研友该休息了!由于当前在线用户较少,发布求助请尽量完整的填写文献信息,科研通机器人24小时在线,伴您度过漫漫科研夜!身体可是革命的本钱,早点休息,好梦!

The enzyme activity of sortase A is regulated by phosphorylation in Staphylococcus aureus

排序酶A 丝氨酸 生物 磷酸化 生物化学 磷酸酶 苏氨酸 突变体 金黄色葡萄球菌 分拣酶 激酶 细菌 基因 遗传学 细菌蛋白
作者
Feifei Chen,Hongxia Di,Yanhui Wang,Chao Peng,Rongrong Chen,Huiwen Pan,Cai‐Guang Yang,Haihua Liang,Lefu Lan
出处
期刊:Virulence [Informa]
卷期号:14 (1) 被引量:5
标识
DOI:10.1080/21505594.2023.2171641
摘要

In many Gram-positive bacteria, the transpeptidase enzyme sortase A (SrtA) anchors surface proteins to cell wall and plays a critical role in the bacterial pathogenesis. Here, we show that in Staphylococcus aureus, an important human pathogen, the SrtA is phosphorylated by serine/threonine protein kinase Stk1. S. aureus SrtA can also be phosphorylated by small-molecule phosphodonor acetyl phosphate (AcP) in vitro. We determined that various amino acid residues of S. aureus SrtA are subject to phosphorylation, primarily on its catalytic site residue cysteine-184 in the context of a bacterial cell lysate. Both Stk1 and AcP-mediated phosphorylation inhibited the enzyme activity of SrtA in vitro. Consequently, deletion of gene (i.e. stp1) encoding serine/threonine phosphatase Stp1, the corresponding phosphatase of Stk1, caused an increase in the phosphorylation level of SrtA. The stp1 deletion mutant mimicked the phenotypic traits of srtA deletion mutant (i.e. attenuated growth where either haemoglobin or haem as a sole iron source and reduced liver infections in a mouse model of systemic infection). Importantly, the phenotypic defects of the stp1 deletion mutant can be alleviated by overexpressing srtA. Taken together, our finding suggests that phosphorylation plays an important role in modulating the activity of SrtA in S. aureus.
最长约 10秒,即可获得该文献文件

科研通智能强力驱动
Strongly Powered by AbleSci AI
更新
大幅提高文件上传限制,最高150M (2024-4-1)

科研通是完全免费的文献互助平台,具备全网最快的应助速度,最高的求助完成率。 对每一个文献求助,科研通都将尽心尽力,给求助人一个满意的交代。
实时播报
阿司匹林完成签到 ,获得积分10
2秒前
fransiccarey完成签到,获得积分10
4秒前
李健应助科研通管家采纳,获得10
10秒前
爱静静应助科研通管家采纳,获得10
10秒前
爱静静应助科研通管家采纳,获得10
10秒前
爱静静应助科研通管家采纳,获得10
11秒前
爱静静应助科研通管家采纳,获得10
11秒前
Dannnn完成签到 ,获得积分10
11秒前
浩浩完成签到 ,获得积分10
11秒前
yayabing完成签到,获得积分10
16秒前
K神发布了新的文献求助10
36秒前
丘比特应助K神采纳,获得10
49秒前
一勺四季完成签到 ,获得积分10
54秒前
Easypass完成签到 ,获得积分10
55秒前
1分钟前
崔凝荷发布了新的文献求助10
1分钟前
1分钟前
医路通行发布了新的文献求助10
1分钟前
垚祎完成签到 ,获得积分10
1分钟前
崔凝荷完成签到,获得积分10
1分钟前
qwe1108完成签到 ,获得积分10
1分钟前
咖啡豆完成签到 ,获得积分10
1分钟前
lovelife完成签到,获得积分10
2分钟前
Jasper应助科研通管家采纳,获得10
2分钟前
Ava应助科研通管家采纳,获得20
2分钟前
爱静静应助科研通管家采纳,获得30
2分钟前
留影发布了新的文献求助20
2分钟前
黄玥完成签到 ,获得积分10
2分钟前
留影完成签到,获得积分10
2分钟前
quzhenzxxx完成签到 ,获得积分10
2分钟前
斯文败类应助thousandlong采纳,获得10
2分钟前
2分钟前
thousandlong发布了新的文献求助10
2分钟前
2分钟前
舒适的绿蓉完成签到 ,获得积分10
3分钟前
派大星发布了新的文献求助10
3分钟前
周久完成签到 ,获得积分10
3分钟前
薰硝壤应助留影采纳,获得20
3分钟前
丁丁完成签到 ,获得积分10
3分钟前
SciGPT应助八月采纳,获得30
3分钟前
高分求助中
Sustainability in Tides Chemistry 2800
The Young builders of New china : the visit of the delegation of the WFDY to the Chinese People's Republic 1000
Rechtsphilosophie 1000
Bayesian Models of Cognition:Reverse Engineering the Mind 888
Le dégorgement réflexe des Acridiens 800
Defense against predation 800
Very-high-order BVD Schemes Using β-variable THINC Method 568
热门求助领域 (近24小时)
化学 医学 生物 材料科学 工程类 有机化学 生物化学 物理 内科学 纳米技术 计算机科学 化学工程 复合材料 基因 遗传学 催化作用 物理化学 免疫学 量子力学 细胞生物学
热门帖子
关注 科研通微信公众号,转发送积分 3137011
求助须知:如何正确求助?哪些是违规求助? 2787960
关于积分的说明 7784062
捐赠科研通 2444016
什么是DOI,文献DOI怎么找? 1299609
科研通“疑难数据库(出版商)”最低求助积分说明 625497
版权声明 600989