A dissected non-ribosomal peptide synthetase maintains activity

领域(数学分析) 模块化设计 核糖体RNA 计算生物学 化学 生物化学 组合化学 立体化学 生物 生物物理学 计算机科学 基因 数学 数学分析 操作系统
作者
Amanda J. Platt,Shae B. Padrick,Amy T.,Joris Beld
出处
期刊:Biochimica Et Biophysica Acta - Proteins And Proteomics [Elsevier BV]
卷期号:: 140972-140972
标识
DOI:10.1016/j.bbapap.2023.140972
摘要

Non-ribosomal peptide synthetases (NRPSs) generate chemically complex compounds and their modular architecture suggests that changing their domain organization can predictably alter their products. Ebony, a small three-domain NRPS, catalyzes the formation of β-alanine containing amides from biogenic amines. To examine the necessity of interdomain interactions, we modeled and docked domains of Ebony to reveal potential interfaces between them. Testing the same domain combinations in vitro showed that 8 % of activity was preserved after Ebony was dissected into a di-domain and a detached C-terminal domain, suggesting that sufficient interaction was maintained after dissection. Our work creates a model to identify domain interfaces necessary for catalysis, an important step toward utilizing Ebony as a combinatorial engineering platform for novel amides.
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