Ganglioside GM3 stimulates lipid-protein co-assembly in α-synuclein amyloid formation

化学 小泡 神经节苷脂 生物物理学 脂质双层 α-突触核蛋白 淀粉样蛋白(真菌学) 蛋白质聚集 生物化学 帕金森病 医学 生物 病理 无机化学 疾病
作者
Simon Fridolf,Quoc Dat Pham,Jon Pallbo,Katja Bernfur,Sara Linse,Daniel Topgaard,Emma Sparr
出处
期刊:Biophysical Chemistry [Elsevier BV]
卷期号:293: 106934-106934 被引量:11
标识
DOI:10.1016/j.bpc.2022.106934
摘要

Parkinson's disease is characterized by the aggregation of the presynaptic protein α-synuclein (αSyn), and its co-assembly with lipids and other cellular matter in the brain. Here we investigated lipid-protein co-assembly in a system composed of αSyn and model membranes containing the glycolipid ganglioside GM3. We quantified the uptake of lipids into the co-assembled aggregates and investigated how lipid molecular dynamics is altered by being present in the co-assemblies using solution 1H- and solid-state 13C NMR spectroscopy. Aggregate morphology was studied using cryo-TEM. The overall lipid uptake in the co-assembled aggregates was found to increase with the molar ratio of GM3 in the vesicles. The lipids present in the co-assembled aggregates have reduced acyl chain and headgroup dynamics compared to the protein-free bilayer system. These findings may improve our understanding of how different types of lipids can influence the composition of αSyn aggregates, which may have consequences for amyloid formation in vivo.
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