亲爱的研友该休息了!由于当前在线用户较少,发布求助请尽量完整的填写文献信息,科研通机器人24小时在线,伴您度过漫漫科研夜!身体可是革命的本钱,早点休息,好梦!

Insect Cuticular Chitin Contributes to Form and Function

甲壳素 细胞生物学 细胞外基质 节肢动物角质层 生物 表皮(毛发) 整合素 肌动蛋白 肌腱 细胞骨架 昆虫 解剖 化学 生物物理学 生物化学 受体 细胞 植物 壳聚糖
作者
Subbaratnam Muthukrishnan,Seulgi Mun,Mi Young Noh,Erika R. Geisbrecht,Yasuyuki Arakane
出处
期刊:Current Pharmaceutical Design [Bentham Science]
卷期号:26 (29): 3530-3545 被引量:53
标识
DOI:10.2174/1381612826666200523175409
摘要

: Chitin contributes to the rigidity of the insect cuticle and serves as an attachment matrix for other cuticular proteins. Deficiency of chitin results in abnormal embryos, cuticular structural defects and growth arrest. When chitin is not turned over during molting, the developing insect is trapped inside the old cuticle. Partial deacetylation of cuticular chitin is also required for proper laminar organization of the cuticle and vertical pore canals, molting, and locomotion. Thus, chitin and its modifications strongly influence the structure of the exoskeleton as well as the physiological functions of the insect. : Internal tendons and specialized epithelial cells called “tendon cells” that arise from the outer layer of epidermal cells provide attachment sites at both ends of adult limb muscles. Membrane processes emanating from both tendon and muscle cells interdigitate extensively to strengthen the attachment of muscles to the extracellular matrix (ECM). Protein ligands that bind to membrane-bound integrin complexes further enhance the adhesion between muscles and tendons. Tendon cells contain F-actin fiber arrays that contribute to their rigidity. In the cytoplasm of muscle cells, proteins such as talin and other proteins provide attachment sites for cytoskeletal actin, thereby increasing integrin binding and activation to mechanically couple the ECM with actin in muscle cells. Mutations in integrins and their ligands, as well as depletion of chitin deacetylases, result in defective locomotion and muscle detachment from the ECM. Thus, chitin in the cuticle and chitin deacetylases strongly influence the shape and functions of the exoskeleton as well as locomotion of insects.
最长约 10秒,即可获得该文献文件

科研通智能强力驱动
Strongly Powered by AbleSci AI
更新
大幅提高文件上传限制,最高150M (2024-4-1)

科研通是完全免费的文献互助平台,具备全网最快的应助速度,最高的求助完成率。 对每一个文献求助,科研通都将尽心尽力,给求助人一个满意的交代。
实时播报
6秒前
10秒前
彭于晏应助二三采纳,获得10
11秒前
13秒前
LAN完成签到,获得积分10
13秒前
季1发布了新的文献求助30
18秒前
CipherSage应助科研通管家采纳,获得10
19秒前
大模型应助科研通管家采纳,获得10
20秒前
爱静静应助科研通管家采纳,获得10
20秒前
小蘑菇应助科研通管家采纳,获得10
20秒前
20秒前
jfuU发布了新的文献求助10
23秒前
山南水北发布了新的文献求助10
28秒前
科研通AI2S应助Luke采纳,获得10
29秒前
30秒前
32秒前
35秒前
二三发布了新的文献求助10
36秒前
老马哥完成签到,获得积分0
37秒前
37秒前
这个手刹不太灵完成签到 ,获得积分10
40秒前
47秒前
Lucas应助单薄的采萱采纳,获得10
48秒前
wyd发布了新的文献求助10
52秒前
ccm应助小冉采纳,获得30
52秒前
NexusExplorer应助子月之路采纳,获得10
54秒前
大个应助二三采纳,获得30
55秒前
山止川行完成签到 ,获得积分10
59秒前
1分钟前
垚祎完成签到 ,获得积分10
1分钟前
1分钟前
江湖小妖完成签到 ,获得积分10
1分钟前
打打应助Gavin采纳,获得30
1分钟前
二三发布了新的文献求助30
1分钟前
图书馆碎碎念的葱花完成签到,获得积分10
1分钟前
1分钟前
Becky完成签到 ,获得积分10
1分钟前
AUGKING27完成签到 ,获得积分10
1分钟前
晚睡生完成签到 ,获得积分10
1分钟前
SciGPT应助孟古采纳,获得10
1分钟前
高分求助中
Sustainability in Tides Chemistry 2000
Bayesian Models of Cognition:Reverse Engineering the Mind 888
Essentials of thematic analysis 700
A Dissection Guide & Atlas to the Rabbit 600
Very-high-order BVD Schemes Using β-variable THINC Method 568
Mantiden: Faszinierende Lauerjäger Faszinierende Lauerjäger 500
PraxisRatgeber: Mantiden: Faszinierende Lauerjäger 500
热门求助领域 (近24小时)
化学 医学 生物 材料科学 工程类 有机化学 生物化学 物理 内科学 纳米技术 计算机科学 化学工程 复合材料 基因 遗传学 催化作用 物理化学 免疫学 量子力学 细胞生物学
热门帖子
关注 科研通微信公众号,转发送积分 3126036
求助须知:如何正确求助?哪些是违规求助? 2776256
关于积分的说明 7729636
捐赠科研通 2431643
什么是DOI,文献DOI怎么找? 1292200
科研通“疑难数据库(出版商)”最低求助积分说明 622582
版权声明 600392