Plant phytaspases and animal caspases: structurally unrelated death proteases with a common role and specificity

细胞凋亡 蛋白质水解 丝氨酸蛋白酶
作者
Nina V. Chichkova,Alexander I. Tuzhikov,Michael Taliansky,Andrey B. Vartapetian
出处
期刊:Physiologia Plantarum [Wiley]
卷期号:145 (1): 77-84 被引量:30
标识
DOI:10.1111/j.1399-3054.2011.01560.x
摘要

Proteases with an aspartate cleavage specificity are known to contribute to programmed cell death (PCD) in animals and plants. In animal cells this proteolytic activity belongs to caspases, a well-characterized family of cysteine-dependent death proteases. Plants, however, lack caspase homologs and thus the origin of this type of proteolytic activity in planta was poorly understood. Here, we review recent data demonstrating that a plant serine-dependent protease, phytaspase, shares cleavage specificity and a role in PCD analogous to that of caspases. However, unlike caspases, regulation of phytaspase-mediated cleavage of intracellular target proteins appears to be attained not at the level of proenzyme processing/activation, which occurs, in the case of phytaspase, autocatalytically and constitutively. Rather, the mature phytaspase is excluded from healthy cells into the apoplast and is allowed to re-enter cells upon the induction of PCD. Thus, PCD-related proteases in animals and plants display both common features and important distinctions.
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