P450BM3(CYP102A1): connecting the dots

巨芽孢杆菌 化学 背景(考古学) 生化工程 催化作用 纳米技术 组合化学 有机化学 生物 材料科学 遗传学 工程类 古生物学 细菌
作者
Christopher J. C. Whitehouse,Stephen G. Bell,Luet‐Lok Wong
出处
期刊:Chemical Society Reviews [The Royal Society of Chemistry]
卷期号:41 (3): 1218-1260 被引量:605
标识
DOI:10.1039/c1cs15192d
摘要

P450BM3 (CYP102A1), a fatty acid hydroxylase from Bacillus megaterium, has been extensively studied over a period of almost forty years. The enzyme has been redesigned to catalyse the oxidation of non-natural substrates as diverse as pharmaceuticals, terpenes and gaseous alkanes using a variety of engineering strategies. Crystal structures have provided a basis for several of the catalytic effects brought about by mutagenesis, while changes to reduction potentials, inter-domain electron transfer rates and catalytic parameters have yielded functional insights. Areas of active research interest include drug metabolite production, the development of process-scale techniques, unravelling general mechanistic aspects of P450 chemistry, methane oxidation, and improving selectivity control to allow the synthesis of fine chemicals. This review draws together the disparate research themes and places them in a historical context with the aim of creating a resource that can be used as a gateway to the field.
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