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Salting out of Proteins Using Ammonium Sulfate Precipitation

溶解度 硫酸铵 盐析 化学 盐(化学) 离子强度 降水 腌制 无机化学 分子 离子 溶解 蛋白质沉淀 硫酸铵沉淀 色谱法 水溶液 生物化学 有机化学 食品科学 大小排阻色谱法 萃取(化学) 气象学 物理
作者
Krisna C. Duong‐Ly,Sandra B. Gabelli
出处
期刊:Methods in Enzymology [Academic Press]
卷期号:: 85-94 被引量:273
标识
DOI:10.1016/b978-0-12-420119-4.00007-0
摘要

Protein solubility is affected by ions. At low ion concentrations (<0.5 M), protein solubility increases along with ionic strength. Ions in the solution shield protein molecules from the charge of other protein molecules in what is known as 'salting-in'. At a very high ionic strength, protein solubility decreases as ionic strength increases in the process known as 'salting-out'. Thus, salting out can be used to separate proteins based on their solubility in the presence of a high concentration of salt. In this protocol, ammonium sulfate will be added incrementally to an E. coli cell lysate to isolate a recombinantly over-expressed protein of 20 kDa containing no cysteine residues or tags.
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